Аргинин и лизин: АРГИНИН И ЛИЗИН – ДВЕ САМЫЕ ЗНАЧИМЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ В СОСТАВЕ ЯЧМЕННЫХ И ПШЕНИЧНЫХ ПРОРОСТКОВ. Статьи компании «Живи 100 лет» — Сеть магазинов "3 Этаж": Мужская одежда и обувь Старый Оскол

Содержание

АРГИНИН И ЛИЗИН – ДВЕ САМЫЕ ЗНАЧИМЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ В СОСТАВЕ ЯЧМЕННЫХ И ПШЕНИЧНЫХ ПРОРОСТКОВ. Статьи компании «Живи 100 лет»

Мука из корней ростков ячменя и пшеницы очень целебна. Ее состав ― это кладезь минералов (кальций, калий, магний) витаминов С, А, Е, комплекса витаминов группы В; она богата фолиевой кислотой, аминокислотами и массой других не менее полезных компонентов.

Уникальность этого продукта заключается в том, что он обладает обилием исключительного антиоксидантного фермента – супероксиддисмутаза (SOD). SOD крайне необходим организму, поскольку участвует во всех его непрерывных биохимических процессах. Он нейтрализует деяние свободных радикалов, являющихся основанием для преждевременного старения организма, активно борется с болезнями сердца, с образованием раковых клеток.

Являясь источником энергии благодаря множеству ценных компонентов, нужных организму человека, этот целостный продукт непременно должен присутствовать в нашем дневном рационе. Одни из главных составляющих порошка – аминокислоты аргинин и лизин; их присутствие очень важно для «производства» клеток крови, которые входят в искусную охранную систему организма против вирусного гепатита, ВИЧ-инфекций, различного рода неврозов.

Чтобы лучше понять, что представляют собой аргинин и лизин, с чем связан интерес к этим аминокислотам, насколько важно их нормальное поступление в наш организм, остановимся на этих необходимых элементах конкретнее. Следует отметить, что недостаток аминокислоты в организме может привести к серьезным проблемам со здоровьем, а то и к смертельному исходу.

Аргинин предоставляет огромные возможности в борьбе с гипертонией, заболеваниями сердца и даже импотенцией. В организме человека он превращается в окись азота, которое оказывает уникальное влияние на человеческий организм. За это открытие в 1998 году три американских ученых Роберт Фарчготт, Луис Игнарро и Ферид Мюрад получили Нобелевскую премию в области медицины.

Аргинин – аминокислота универсальная: она обладает мощнейшими анаболическими свойствами. Аргинин является условно незаменимой аминокислотой, то есть в организме она может вырабатываться только в определенных условиях: в организме ничем не болеющего взрослого. С возрастом выработка аргинина плавно снижается. В детском же организме аргинин не вырабатывается. В нашем организме аргинин преобразовывается в так называемый спермин. Большой процент этого вещества ― в семенной жидкости, гораздо меньше его – в крови и клетках мозга. Недостаток спермина приводят к бесплодию, теряется память, человек быстрее стареет.

Нехватка аргинина в организме провоцирует гипертонию, расстройства нервной системы. Возникает сахарный диабет, недоброкачественные образования, половое бессилие. Что касается продуктивных качеств аргинина, то они сводятся преимущественно к нормальной работе обменных процессов.

Исключительность аргинина заключается еще и в том, что он «сжигает» жировые клетки и использует их как энергию, выступая в роли защитника печени. Кроме того, без него немыслима нормальная деятельность нервной и иммунной систем.

Лизин – аминокислота, являющаяся основой для построения белка и восстановления тканей. Организм сам не может ее производить, поэтому регулярным «поставщиком» лизина для нас служат продукты, богатые белками, так необходимыми для бесперебойного функционирования всех жизненно важных процессов. Наиважнейшая функция этой аминокислоты – ее участие в переваривании белков. Хотим подчеркнуть, что недостаток лизина в организме приводит к расстройству всего белкового обмена, поскольку без него пищевые белки не усваиваются. В свою очередь усвоение лизина невозможно без аргинина. Лизин – строительный материал для белков мышц. Он помогает вырабатывать коллаген, тем самым становясь необходимым помощником в укреплении и эластичности связок и сухожилий, а поскольку способствует усвоению кальция, то снабжает им костные ткани.

Лизин выполняет множество важных, даже жизненно необходимых функций. Этот компонент сухих корней ростков пшеницы и ячменя обладает противовирусным эффектом, действенен при лечении герпеса, способствует борьбе с респираторными заболеваниями. Лизин стимулирует умственную работоспособность, в совокупности с витамином С способствует образованию карнитина ― важной составляющей в обмене белков и жиров.

Кроме этого, лизин приостанавливает повреждение хрусталика, особенно у людей, страдающих диабетической ретинопатией (серьезное сосудистое нарушение сетчатки глаза). На фоне приема лизина у некоторых людей проходят мучительные головные боли, мигрень. Лизин усиливает действие аргинина, и это позволяет культуристам получать комбинированный эффект увеличения объема мышц и мышечной ткани. Лизин не токсичен, не вызывает привыкания, не снижает работоспособность. Он не способен накапливаться в организме и тканях, быстро выводится из организма без последствий. Принимать его можно людям в любом возрасте. Однако у детей и подростков повышенные концентрации лизина могут привести к задержке роста.

Если Вы почерпнули из данной статьи что-то новое для себя, если Вас заинтересовала информация о целебных свойствах аргинина и лизина, и Вы убеждены в том, что готовы приобрести порошок сухих корней пшеницы и ячменя, то мы с радостью выполним Ваш заказ и доставим его по указанному адресу.

Максимально эффективная комбинация полезных свойств аргинина и лизина содержится в сухих корнях ростков пшеницы и в сухих корнях ростков ячменя.

Как правильно принимать «аргинин орнитин лизин»

Этот препарат выпускается в Германии, используется профессиональными спортсменами, бодибилдерами. Служит для увеличения показателей гормона роста. Активно используется при наращивании мышечной массы. Как правильно его принимать?

Зачем человеку нужны эти аминокислоты?

Лизин активно участвует в выработке коллагена, эластина, которые являются составляющими кожи, хрящей, внутренних органов. Благодаря аминокислоте, организм вырабатывает повышенное количество антител, что повышает его иммунитет.

Орнитин помогает функционировать печени, нейтрализует вредное воздействие аммиака. Также это вещество ведет к ускорению роста мышечной массы. Вещество нормализует процессы выработки инсулина, повышает эффективность усвоения глюкозы. При необходимости снижает уровень ее концентрации в крови.

Аргинин стимулирует передние доли гипофиза, улучшает циркуляцию крови. Поддерживает работу почек, печени, репродуктивной системы. Запускает активный рост мышечных волокон, сжигает жир, способствует похудению. В некоторой степени борется с вредным холестерином, который повышает количество липопротеидов низкой плотности, вызывая атеросклероз.

Функции препарата

Данный препарат нужен для осуществления следующих функций:

стимулирует естественные процессы выработки гормона роста;

снижает чувство усталости;

помогает быстрее восстановиться после тренировки;

укрепляет здоровье, делает человека более спортивным, выносливым;

увеличивает силовые показатели, результативность тренировок;

ускоряет процессы наращивания мышечной массы;

восстанавливает травмированные связки, другие части тела;

повышает процессы метаболизма, жирового обмена;

сжигает подкожный жир;

укрепляет мужскую потенцию, повышает сексуальное влечение;

предотвращает процессы гипоксии в тканях;

препятствует развитию заболеваний сердечнососудистой системы.

Как употреблять добавку?

Способ и особенности приема порошка зависят от целей, которые ставит перед собой спортсмен.

Обычно советуют принимать по три капсулы препарата в день. Желательно делать это сразу после окончания тренировки. Если человек в этот день отдыхает, то препарат стоит принять на ночь. Это объясняется тем, что в ночные часы тело лучше синтезирует гормон роста.

При желании быстрее восстановиться после полученной травмы, прием добавки можно сочетать с сывороточными протеиновыми коктейлями.

Для повышения выносливости, продуктивности на занятиях, лучше пить препарат в сочетании с аминокислотными добавками.

Если нужно набрать мышечную массу, улучшить силовой потенциал, стимулятор гормона советуют принимать совместно с креатином. Желательно, чтобы продукты выпускала одна и та же фирма.

При потребности просто поддержать здоровье, самочувствие в период интенсивных занятий, стоит включить в рацион также добавки с витаминами, минералами.

Добавку нельзя принимать одноразово или в зависимости от настроения. Ее употребление осуществляется длительными курсами, 4-5 недель. Перерыв между приемами аналогичен длительности курса.

Начинать прием порошка стоит после консультации со спортивным врачом или личным тренером.

Заключение

Отзывы спортсменов и тренеров свидетельствуют, что препарат имеет доступную цену, дает стабильно высокие результаты, отличается хорошим качеством состава. Тем, кто занимается профессиональным спортом, стоит задуматься о его включении в рацион.

Аргинин — как принимать?

АРГИНИН: иммуностимулятор

Если бы я писал эту книгу десять лет назад, тот этот раздел содержал бы всего один или два абзаца.

Так было до того, как ученые обнаружили, что аргинин регулирует содержание в крови удивительного вещества, именуемого окисью азота, которое ответственно за управление кровотоком, иммунной функцией, коммуникацией между нервными клетками, работой печени, сворачиванием крови и даже сексуальным возбуждением. Именно поэтому в 1992 году журнал «Сайнс» назвал азот «Молекулой Года».

Не путайте окись азота с закисью азота или «веселящим газом» — обезболивающим средством, которое вы вдыхаете у дантиста перед удалением зуба. Окись азота, которую химически обозначают формулой NO и также называют «эндотелиальным расслабляющим фактором», играет ключевую роль в обеспечении расслабления кровеносных сосудов и, тем самым, обуздания высокого кровяного давления. До открытия связи окиси азота с аргинином, наука была неспособна контролировать это вещество. Теперь простое питательное вещество, добавка, которую можно найти на полке любого магазина здоровой пищи, дает нам средство, благодаря которому мы можем лучше управляться с множеством клеточных процессов. Однако, как и в случае железа, использовать добавки аргинина — не столь незамысловатая и безобидная вещь как простой прием горстки пилюль. Подобно столь многому в диетологической медицине, назначение аргинина — для выработки окиси азота или в целях использования других его целебных качеств — связано с определением его правильного баланса в крови. Хотя дефицит окиси азота создает определенный риск, его избыток тоже вреден. Несмотря на все свои благотворные действия, это вещество представляет собой свободный радикал, который способен причинять окислительное повреждение.’ В идеале, врачи будущего будут анализировать содержание окиси азота в сыворотке крови, чтобы определить, нужно ли вам большее количество этого химического вещества. В этом случае ваши добавки аргинина должны будут сопровождаться широким спектром защитных веществ-антиоксидантов, включая кофермент Q и липоевую кислоту, которые нейтрализуют потенциальный вред.

Самая могущественная аминокислота кардиологии Почти все многочисленные аспекты оздоровляющего действия аргинина на сердце были открыты лишь в последние несколько лет. Даже диетологически ориентированные врачи, возможно, пока еще не привыкли прописывать эту аминокислоту при сердечных заболеваниях и других недугах. Но им следует это делать, и вот почему:

Сам аргинин (а не окись азота, которая из него образуется) снижает уровень холестерина более эффективно, чем любая другая аминокислота. Ежедневные дозы от 6 до 17 г снижают уровень ЛНП-холестерина, не уменьшая содержания полезного ЛВП-холестерина, не вызывая при этом побочных эффектов. Кроме того, у людей с высоким уровнем холестерина в крови аргинин способствует здоровой коронарной микроциркуляции, тем самым препятствуя образованию сгустков крови, которые могут вызывать инфаркты и инсульты.

Окись азота, образующаяся из аргинина, способна на гораздо большее. Расслабляя артерии и тем самым обеспечивая лучший кровоток, она может помогать при таких болезнях, связанных с нарушением кровообращения, как коронарная болезнь сердца в сочетании со стенокардией, перемежающаяся хромота (плохое кровоснабжение ног) и гипертония, а также нарушения мозгового кровообращения. Вызываемое аргинином расширение сосудов заметно даже у молодых людей, у которых, как правило, не бывает нарушений кровообращения, и инъекции этой аминокислоты могут укреплять сердечную мышцу у страдающих застойной сердечной недостаточностью.6 В Японии и Греции бригады кардиологической скорой помощи вводят аргинин непосредственно в коронарную артерию больных стенокардией, что резко восстанавливает кровообращение. Израильские кардиологи добиваются улучшений функций сердца у пациентов с застойной сердечной недостаточностью с помощью капельной внутривенной инъекции 20 г аргинина в течение одного часа.

Многоцелевое лечебное средство Разумеется, аргинин действует не только как предшественник окиси азота. В определенных случаях — например, при активном росте, восстановлении после травмы, заживлении ран и при любой необходимости в сильной иммунной защите — организм не может удовлетворить свои потребности в аргинине, и аминокислота становится «незаменимой». Подобно другим строительным блокам белка, аргинин участвует в поддержании мышечной и нежировой ткани тела. Он может превращаться в еще одну аминокислоту — орнитин, и его присутствие может стимулировать выделение определенных природных гормонов, в частности, гормона роста и инсулиноподобного ростового фактора.

Предохранение мышц. Согласно одному небольшому исследованию, в котором участвовали сорок пять людей пожилого возраста, ежедневное употребление тоника, содержавшего 17 г аргинина, способствовало сохранению нежировой мышечной ткани. Оно также приводило к повышению уровня инсулиноподобного ростового фактора (являющегося показателем человеческого гормона роста) и к снижению концентрации ЛНП-холестерина. У участников исследования, не получавших аргинина, напротив, отмечена потеря нежировой мышечной ткани.

Иммунные функции. Аргинин способствует резкому повышению активности клеток -натуральных киллеров (НК) — главного компонента защитной системы нашего организма. Как показало одно исследование, прием 30 г аргинина по частям в течение дня приводил к возрастанию активности НК-клеток аж на 91%! При этом также улучшается функция Т-клеток. Такое омоложение иммунной системы могло бы оказаться чрезвычайно ценным для людей, пораженных СПИДом или каким-то другим вирусным или онкологическим заболеванием.

Кроме того, добавки аргинина могут увеличивать вес тимуса (вилочковой железы), ответственной за большую часть иммунных функций, и повышают антибактериальную активность нейтрофилов. В то же время, образуется больше окиси азота, которая следит за состоянием желудочно-кишечного тракта, сражаясь с инфекциями и препятствуя разрастанию дрожжевых микроорганизмов. Прием аргинина вместе с еще одной аминокислотой ~ лизином — еще более укрепляет иммунную систему, особенно в борьбе с рецидиви-рующими инфекциями. В свою очередь, это усиление функций иммунной системы, возможно, объясняет обнаруженную в нескольких исследованиях взаимосвязь между приемом добавок аргинина и уменьшением опухолевого роста, а также заболеваемостью раком. Мужские сексуальные расстройства. У мужчин окись азота играет решающую роль в способности достижения и поддержания эрекции. Как показывают несколько исследований, прием 2.8 г аргинина способствует выработке достаточного количества сосудорасширяющего вещества для того, чтобы успешно бороться с неспособностью к эрекции. Усиленное кровоснабжение половых органов, вероятно, облегчает сексуальное возбуждение и у женщин. Регулярный прием аминокислоты также улучшает выработку спермы. Согласно еще одному исследованию, ежедневные дозы порядка 3-4 г добавки увеличивали как удельное содержание сперматозоидов, так и общую активность спермы. Для более основательного лечения бесплодия, диетологи посоветовали бы добавлять к аргинину цинк, карнитин и кофермент Q10.

Повреждения костей и тканей. Исследователи ожоговых центров считают аргинин незаменимым средством для восстановления белкового баланса у людей с тяжелыми ожогами. Показано также, что он ускоряет заживление ран, переломов и диабетических язв на ногах. Аргинин может исцелять и регенерировать нервы. Кроме того, успех программы предотвращения остеопороза, возможно тоже в значительной степени зависит от аргинина. Окись азота тормозит потерю костной ткани, в то время как выделение гормона роста может способствовать повышению плотности костей.

Синдром Райе. Не исключено, что недостаточность аргинина способна пока еще непонятным образом способствовать возникновению этого синдрома. Добавки аргинина могут оказаться полезным средством профилактики этого серьезного детского заболевания.

Аргинин, лизин и орнитин, Tri-Amino, Now Foods,120 капсул, 19144

Поддерживает Белковый Обмен

L-Аргинин, L-Орнитин, L-Лизин

Без ГМО

Пищевая Добавка

Аминокислоты

Семья Владеет С 1968 Года

Стандарт качества GMP

Три аминокислоты-это комплексный продукт, который сочетает в себе три важных аминокислот в удобной для формулы. Аргинин и Орнитин являются важнейшим компонентом цикла мочевины. Этот Детокс цикл позволяет организму преобразовывать аммиак, токсичный побочный продукт аминокислот в мочевину. Три аминокислоты также имеет лизин, незаменимая аминокислота, известная за свою роль в поддержании баланса азота. Вместе эти аминокислоты имеют решающее значение для метаболизма протеина.

Применение

Принимать по 2 капсулы в день с соком или водой. Принимайте перед тренировкой или перед сном.

Состав

Желатин (капсула) и стеарат магния (растительный источник).

Не производятся с пшеницы, клейковины, сои, молока, яиц, рыбы, моллюсков или орехов. Выпускается в GMP объекте, который обрабатывает другие ингредиенты, содержащие эти аллергены.

Предупреждения

Осторожно: только для взрослых. Не предназначено для лиц с историей ишемической болезни сердца и/или инфаркта миокарда. Людям с глаукомой или простым герпесом следует избегать использования этого продукта, принимать только по указанию врача. Советуйтесь с врачем если беременная/кормите грудью, принимаете лекарства или иеете заболевания. Держите вне достигаемости детей.

Не является лекарственным средством. Держать в бутылке.

Изменение естественного цвета может произойти в этом продукте.

Хранить в прохладном, сухом месте после открытия.

Дополнение Факты
Размер Порции: 2 Капсулы
Количество Порций: 60
	Количество На Порцию	%Суточной Нормы
Калорий	5
L-Аргинин (Свободная Форма)	600 мг	†
L-лизин (от L-лизина гидрохлорид)	500 мг	†
L-Орнитин (от L-Орнитин гидрохлорид)	450 мг	†
† Суточная норма не установлена.

Лизин: что это? Для чего? Как принимать? Польза и вред

Что такое лизин?

Лизин – это одна из восьми незаменимых аминокислот, входящих в состав белка. Впервые о лизине стало известно в 1889 году: немецкий дантист Генрих Дрешел смог синтезировать его из сывороточного белка. Он занимался изучением строения аминокислоты около трех лет, прежде чем ему удалось определить ее структуру и записать формулу.

Для чего нужен лизин?

Лизин представляет огромную биологическую ценность для человека. Для здорового функционирования организм нуждается в этой аминокислоте. В комплексе с другими незаменимыми аминокислотами он участвует практически во всех физиологических процессах. Лизин поддерживает нормальную работу органов и является строительным материалом для белка, из которого состоят ткани и клетки нашего тела. Кроме того, он помогает организму усваивать железо и цинк, стимулирует выработку коллагена и поддерживает иммунную систему.

Если вы не получаете достаточное количество лизина с пищей, то у вас могут проявляться следующие симптомы: выпадение волос, усталость, раздражительность, покраснение глаз, плохая концентрация. Могут наблюдаться нарушения в работе репродуктивной системы.

Существует всего несколько аминокислот, которые играют жизненно важную роль для человеческого организма. И лизин – одна из них. Если вы следите за своим здоровьем и активно занимаетесь спортом, контролируйте употребляемое количество этой аминокислоты.

Суточная норма

Рекомендованная норма для поддержания здоровья составляет 1-3 г лизина в сутки. Однако это усредненное значение, оно индивидуально и может меняться в зависимости от возраста, образа жизни и состояния здоровья каждого отдельного человека.

Суточную норму лизина необходимо увеличить, если вы придерживаетесь диеты с низким содержанием жира или ваше питание недостаточно разнообразно. Задуматься о приеме лизина в виде добавки следует спортсменам и соревнующимся атлетам, пожилым людям, особенно мужчинам, вегетарианцам, так как в основном их питание содержит малое количество белка, а аминокислоты из растительной пищи усваиваются менее интенсивно.

В каких продуктах содержится лизин?

Так как организм не может самостоятельно синтезировать данную аминокислоту, мы должны восполнять ее запас из продуктов питания или с помощью специальных добавок. Лизин содержится в куриных яйцах, рыбе и морепродуктах, постном мясе, сырах и молочной продукции. В растительных источниках его концентрация значительно ниже, но его можно получить из орехов, картофеля, зародышей пшеницы, чечевицы и сои. Однако получить достаточное количество питательных веществ исключительно из пищи несколько проблематично: трудно точно рассчитать содержание аминокислот в тех или иных блюдах. Необходимо также принять во внимание, что содержание аминокислот зависит и от качества и степени обработки продуктов, например, биодоступность лизина снижается при воздействии на него высоких температур.

Лучшие источники лизина (в 100 г)
Постная говядина или баранина	3582 мг
Сыр пармезан	3306 мг
Индейка или курица	3110 мг
Свинина	2757 мг
Соя	2634 мг
Тунец	2590 мг
Креветки	2172 мг
Семена тыквы	1386 мг
Яйца	912 мг

Как правильно принимать?

Если вы хотите на сто процентов быть уверенными в том, что ваш организм получает лизин в достаточном количестве, советуем принимать его отдельно. Аминокислота выпускается как в форме порошка, так и в виде таблеток и капсул. Обычно в одной капсуле содержится 500 мг действующего вещества.

Лизин рекомендуют принимать утром на голодный желудок за 30 минут до еды, запивая большим количеством жидкости. Но его можно употреблять и в другое время, в зависимости от поставленных целей. Принимая лизин непосредственно до тренировки или другой физической активности, вы получите заряд энергии и повысите производительность. Аминокислота, принятая после тренировки, поможет восполнить потребность в строительном материале, улучшит восстановление и повысит тонус мышц.

Если же вы станете принимать лизин перед сном, то вы компенсируете недостаток питательных веществ, который возникает за ночь. В результате сможете помочь скорейшему росту тканей.

Полезные свойства лизина

1. Заживление ран

Лизин может ускорить процесс заживления ран. Он необходим для полноценного восстановления поврежденных тканей и формирования новых, так как он участвует в синтезе мышечных волокон. Именно поэтому спортсмены уделяют ему особое внимание. Прием лизина помогает увеличить мышечную силу и выносливость, что наиболее актуально в период тяжелых физических нагрузок.

Также эта аминокислота может действовать в роли связующего агента, увеличивая тем самым количество новых клеток в ране. Лизин даже может способствовать формированию новых кровеносных сосудов.¹

Результаты исследования, проведенного американскими учеными, показали, что нанесение геля, содержащего лизин, на рану и язвы приводило к снижению инфекции и сокращению времени заживления, по сравнению с ситуацией, когда не наносились никакие препараты.²

2. Депрессия и стресс

Дополнительный прием лизина способен помочь людям, находящимся в депрессии. Он применяется для снятия симптомов стресса и беспокойства. Лизин схож с серотонином, «гормоном счастья». Связываясь с рецепторами, он снижает ощущение тревоги. При этом аминокислота не вызывает сонливости, физической или психологической зависимости. Она повышает концентрацию внимания, снижает утомляемость и нормализует аппетит. Лизин важен для нормальной работы мозга, его недостаток негативно влияет на краткосрочную память.

Краткосрочное исследование японских ученых с участием пятидесяти здоровых людей показало, что прием лизина и аргинина в виде добавок в количестве по 2,64 грамма снижает уровень гормона стресса кортизола и уменьшает симптомы беспокойства, вызванного стрессом.³

3. Усвоение кальция и формирование коллагена

Считается, что лизин увеличивает усвоение кальция в кишечнике и помогает почкам удерживать этот минерал. Таким образом, прием аминокислоты помогает организму лучше поглощать кальций и замедляет его выведение.⁴

Это способствует укреплению костных тканей и защищает от переломов и других травм. Кроме костей, лизин благоприятно влияет на состояние связок, так как участвует в формировании коллагена, белка, который помогает поддерживать здоровье кожи и костей.⁵

Исследование, проведенное среди тридцати женщин, из которых пятнадцать были здоровы, а остальные пятнадцать страдали остеопорозом, показало, что прием кальция и лизина снижает потерю кальция с мочой.

У испытуемых, принимавших три грамма кальция, наблюдалось прогрессирующее увеличение содержания кальция в моче, в то время как у участниц, которые дополнительно получали 400 мг лизина, кальций с мочой выводился в меньшем количестве.⁴

4. Предотвращает герпес и ускоряет его заживление

Лизин играет огромную роль в поддержании иммунной системы организма. Совместно с витаминами и минералами он участвует в выработке антител. Защита от вирусов – одна из основных функций этой аминокислоты.

Герпес, который проявляется на губах или в уголках рта в виде пузырьков, заполненных жидкостью, — весьма неприятный симптом. Он вызывается вирусом простого герпеса первого типа (HSV-1). Обычно он проявляется тогда, когда ваш организм ослаблен или в период стресса. Добавки с лизином, а также мази, могут помочь предотвратить появление герпеса на губах или ускорить заживление. Предполагается, что лизин блокирует другую аминокислоту, аргинин, которая необходима HSV-1 для размножения.⁶

5. Источник молодости

Лизин – отличный источник энергии. За счет ускорения расщепления жиров, он придает заряд бодрости. До появления карнитина он использовался с целью снижения веса. Девушки также по достоинству оценят способность лизина замедлять процессы старения. Прием аминокислоты восстанавливает организм изнутри, делает волосы более живыми, а кожу гладкой и здоровой.

Вред

Дополнительный прием лизина в форме добавки может вызывать незначительные побочные эффекты, такие как боль в животе или диарею. При этом аминокислота, полученная из пищи, не приводит к таким симптомам.

С осторожностью к приему лизина нужно отнестись людям, страдающим болезнями почек или печени, а также беременным и кормящим женщинам. Прежде чем принимать лизин, им необходимо проконсультироваться с врачом.

Взаимодействие с другими веществами

Для усвоения лизина в организм обязательно должен поступать аргинин.

Лизин ускоряет усвоение кальция, поэтому, во избежание гиперкальциемии, при приеме этой аминокислоты необходимо следить за количеством принимаемого кальция. Следует избегать приема большого количества кальция и лизина одновременно.

Наиболее эффективно с лизином сочетаются железо и витамины А, С, В1 и Р.

Заключение

Лизин — незаменимая аминокислота, которая обладает рядом полезных свойств.

Без достаточного количества лизина организм может быть не в состоянии вырабатывать достаточное количество необходимых ему гормонов и иммунных клеток.

Спортсменам она поможет зарядиться энергией, повысить производительность, тонус мышц и восстановиться.

Статьи на нашем сайте представлены только в просветительских и информационных целях. Мы не рекомендуем использовать материалы статей в качестве медицинских рекомендаций. Если вы решили принимать биодобавки или внести основательные изменения в свой рацион, предварительно проконсультируйтесь со специалистом.

Автор: Руслан Гончаров

Корректор и редактор: Фарида Сеидова

Наш нутрициолог, Станислав Шереметьев, объясняет, что такое аминокислоты и для чего они нужны:

Другие пищевые добавки | kaup24.ee

Выберите свой город

Получите свой заказ в пунктах выдачи Kaup24.ee

Tallinn

Tartu

Narva

Pärnu

Выбор других городов:

— Выберите —Tallinn linnTartu linnNarva linnPärnu linnKohtla-Järve linnViljandi linnRakvere linnMaardu linnSillamäe linnVõru linnAakaru valdAbja valdAbja-PaluojaAbja-Vanamõisa valdAdra valdAegviidu valdAhaste valdAhja valdAhtmeAlajõe valdAlatskivi valdAlbu valdAlutaguse valdAmbla valdAndineeme valdAnija valdAntsla linnAntsla valdAovere valdAre valdArukülaAruvälja valdAseri valdAudru valdAvinurme valdEametsa valdEisma valdElva linnElva valdEmmaste valdHäädemeeste valdHaage valdHaanja valdHaapsalu linnHaapse valdHaaslava valdHalinga valdHaljala valdHaljava valdHalliste valdHanila valdHarku valdHelme valdHerjava valdHiiu valdHiiumaa valdHummuli valdIisaku valdIlli valdIlluka valdIllurma valdImavere valdIntsu valdJägala-Joa valdJärva valdJärva-Jaani valdJärvakandi valdJõelähtme valdJõesuu valdJõgeva linnJõgeva valdJõhvi linnJõhvi valdJüri valdJuuliku valdJuuru valdKaarma valdKaasiku valdKabila valdKabina valdKadrina valdKäesalu valdKäina valdKaiu valdKallaste linnKambja valdKanepi valdKärdla linnKareda valdKarksi valdKarksi-NuiaKärla valdKäru valdKarula valdKasemetsa valdKasepää valdKastre valdKatase valdKehraKehtna valdKeila linnKeila valdKeila-Joa valdKernu valdKibuna valdKihelkonna valdKihlepa valdKihnu valdKiili valdKiisa valdKilingi-Nõmme linnKilksama valdKirumpää valdKiuma valdKiviõli linnKloogaranna valdKoeru valdKohila valdKohtla valdKohtla-Nõmme valdKoigi valdKolga-Jaani valdKõlleste valdKolu valdKonguta valdKõo valdKoonga valdKoppelmaa valdKõpu valdKõrgessaare valdKõrsa valdKose valdKõue valdKrei valdKriimani valdKudjapeKülitse valdKullamaa valdKulli valdKumna valdKunda linnKunda valdKurepalu valdKuressaare linnKurtna valdKuusalu valdLaadi valdLaagriLääne-Harju valdLääne-Nigula valdLääneranna valdLääne-Saare valdLaekvere valdLaeva valdLaheda valdLaiakülaLaimjala valdLaitse valdLasva valdLaukna valdLaulasmaa valdLavassaare valdLeesi valdLehmjaLeisi valdLemmetsa valdLevala valdLihula linnLihula valdLindi valdLohusalu valdLohusuu valdLoksa linnLooLüganuse valdLümanda valdLuunja valdMäeküla valdMäetaguse valdMaidla valdMajaka valdMäksa valdMammaste valdMänniku valdMärjamaa valdMartna valdMeegomäe valdMeeksi valdMeeri valdMeremäe valdMetsaääre valdMetsanurme valdMikitamäe valdMisso valdMõisaküla linnMõniste valdMooste valdMuhu valdMulgi valdMuraste valdMustjala valdMustlaMustvee linnMustvee valdNarva-Jõesuu linnNavi valdNeemisküla valdNissi valdNoarootsi valdNõo valdNõuni valdNõva valdOomiste valdOrava valdOrissaare valdOrjaku valdOru valdÕru valdOtepää linnOtepää valdPadise valdPaide linnPaide valdPäidre valdPaikuse valdPaistu valdPajusi valdPala valdPalamuse valdPaldiski linnPaldiski valdPalupera valdPangodi valdPapsaare valdPäri valdPärsti valdPatika valdPeetriPeetrimõisa valdPeipsiääre valdPihtla valdPiirissaare valdPikva valdPilka valdPinska valdPirgu valdPoaka valdPõdrala valdPõhja-Pärnumaa valdPõhja-Sakala valdPohla valdPöide valdPõltsamaa linnPõltsamaa valdPõlva linnPõlva valdPühalepa valdPuhja valdPuka valdPusku valdPüssi linnPuurmani valdRaasiku valdRaavitsa valdRae valdRägavere valdRahinge valdRaikküla valdRakke valdRakvere valdRandvere valdRannamõisa valdRannu valdRäpina linnRäpina valdRapla linnRapla valdRidala valdRisti valdRõngu valdRoobuka valdRoosna-Alliku valdRõuge valdRuhnu valdRuila valdRuu valdSaarde valdSaare valdSaaremaa valdSaarepeedi valdSaku valdSalme valdSalmistu valdSangaste valdSaue linnSaue valdSauga valdSetomaa valdSindi linnSindi valdSinialliku valdSipa valdSoe valdSõitme valdSõmerpalu valdSõmeru valdSonda valdSoomra valdSõtke valdSuislepa valdSultsi valdSurju valdSuurupi valdTabara valdTabasaluTabivere valdTaebla valdTaheva valdTahkuranna valdTähtvere valdTammejärve valdTammiste valdTammneeme valdTamsalu linnTamsalu valdTänassilma valdTanska valdTapa linnTapa valdTartu valdTarvastu valdToila valdTõlliste valdTootsi valdTorgu valdTori valdTorma valdTõrremäeTõrva linnTõrva valdTõrvandiTõstamaa valdTudulinna valdTüri valdTürisalu valdTuulna valdÜksnurme valdÜlejõe valdÜlenurme valdUrumarja valdUrvaste valdUuemõisa valdUulu valdUusküla valdVääna-Jõesuu valdVäätsa valdVägeva valdVahastu valdVäike-Maarja valdVaivara valdValga linnValga valdVälgita valdValgjärve valdValjala valdValkla valdValkse valdVana-Jõgeva valdVändra (Alev) valdVansi valdVara valdVarbla valdVardi valdVärska valdVarstu valdVasalemma valdVaskjala valdVastse-Kuuste valdVastseliina valdVatsla valdVehendi valdVeibri valdVeriora valdVigala valdVihula valdViimsi valdViiratsi valdViljandi valdVinni valdViraksaare valdVirtsuVirulase valdViru-Nigula valdVissi valdViti valdVõhma linnVoika valdVõistre valdVõlsi valdVõnnu valdVormsi valdVõru valdVõrumõisa valdVõsu vald

Учитывая Ваш выбор, мы в первую очередь покажем наиболее подходящие для Вас пункты выдачи заказов и сроки доставки.

Сохранить

Метаболический предшественник карнитина триметил-L‑лизин и метилированные продукты аргинина у пациентов с заболеваниями сердечно-сосудистой системы | Жлоба

1. Vaz FM, Wanders RJ. Carnitine biosynthesis in mammals. Biochem J. 2002;361(Pt 3):417–429.

2. Paik WK, Kim S, Lim IK. Protein methylation and interaction with the antiproliferative gene, BTG2/TIS21/Pc3. Yonsei Med J. 2014;55(2):292–303. doi: 10.3349/ymj.2014.55.2.292.

3. Servillo L, Giovane A, Cautela D, Castaldo D, Balestrieri ML. Where does Ne-trimethyllysine for the carnitine biosynthesis in mammals come from? PLoS ONE. 2014;9(1):e84589. doi:10.1371/journal.pone.0084589.

4. Wilson Tang WH, Tong W, Shrestha K, Wang Z, Levison BS, Delfraino B et al. Differential effects of arginine methylation on diastolic dysfunction and disease progression in patients with chronic systolic heart failure. Eur Heart J. 2008;29(20):2506–2513. doi: 10.1093/eurheartj/ehn360.

5. Жлоба А. А. Роль АДМА в качестве эндогенного ингибитора eNOS и одного из медиаторов развития вазомоторной эндотелиальной дисфункции. Регионарное кровообращение и микроциркуляция. 2007;6(3):4–14. [Zhloba AA. ADMA as endogenous inhibitor of eNOS and as a marker of endothelial vasomotor dysfunction development. Regionarnoe krovoobrashchenie i mikrotsirkulyatsiya = Regional Haemodynamics and Microcirculation. 2007;6(3):4–14. In Russian].

6. Baumgartner H, Hung J, Bermejo J, Chambers JB, Evangelista A, Griffin BP et al. Echocardiographic assessment of valve stenosis: EAE/ASE recommendations for clinical practice. Eur J Echocardiogr. 2009;10(1):1–25. doi: 10.1093/ejechocard/jen303.

7. Teerlink T, Nijveldt RJ, de Jong, S, van Leeuwen PA. Determination of arginine, asymmetric dimethylarginine, and symmetric dimethylarginine in human plasma and other biological samples by high-performance liquid chromatography. Anal Biochem. 2002;303(2):131–137.

8. Schwedhelm E. Quantification of ADMA: analytical approaches. Vasc Med. 2005;10(Suppl. 1): S89–95.

9. Гилинский М. А., Айзман Р. И., Корощенко Г. А., Латышева Т. В., Новоселова Т. И., Петракова Г. М. и др. Метиларгинины у крыс в глицериновой модели острой почечной недостаточности. Бюллетень СО РАМН. 2010;30 (4):82–86. [Gilinsky MA, Ayzman RI, Koroshchenko GA, Latysheva TV, Novoselova TI, Petrakova GM et al. Methylarginines in glycerol induced acute renal failure of rat. Byulleten’ SO RAMN = The Bulletin of Siberian Branch of Russian Academy of Medical Sciences. 2010;30 (4):82–86. In Russian].

10. Zhloba AA, Subbotina TF, Lupan DS, Bogova VA, Kusheleva OA. Arginine and lysine as products of basic carboxypeptidase activity associated with fibrinolysis. Biochemistry (Moscow) Supplement Series B: Biomedical Chemistry. 2012;6 (3):261–265. doi: 10.1134/S1990750812030158.

11. Zhloba AA, Subbotina TF, Alekseevskaya ES, Moiseeva OM, Gavrilyuk ND, Irtyuga OB. The level of circulating PGC1α in cardiovascular diseases. Biochemistry (Moscow) Supplement Series B: Biomedical Chemistry. 2015;9(2):143–150. doi: 10.1134/S1990750815020158.

12. Zhloba AA, Blashko EL. Liquid chromatographic determination of total homocysteine in blood plasma with photometric detection. J Chromatography B. 2004;800(1–2):275–280.

13. Жлоба А. А. Лабораторная диагностика при гипергомоцистеинемии. Клинико-лабораторный консилиум. 2009;(1):49– 60. [Zhloba AA. Laboratory diagnosis in hyperhomocysteinemia. Kliniko-laboratornyi konsilium. 2009;(1):49–60. In Russian].

14. Zhloba AA, Subbotina TF. Homocysteinylation score of high-molecular weight plasma proteins. Amino Acids. 2014;46 (4):893–899. doi: 10.1007/s00726–013–1652–4.

15. Midttun Ø, Kvalheim G, Ueland PM. High-throughput, low-volume, multianalyte quantification of plasma metabolites related to one-carbon metabolism using HPLC–MS/MS. Anal Bioanal Chem. 2013;405(6):2009–2017. doi: 10.1007/s00216– 012–6602–6.

16. Yu E, Mercer J, Bennett M. Mitochondria in vascular disease. Cardiovasc Res. 2012;95(2):173–182. doi: 10.1093/cvr/cvs111.

17. Phypers B, Pierce JMТ. Lactate physiology in health and disease. Contin. Educ. Anaesth. Crit. Care. Pain. 2006;6(3):128– 132. doi: 10.1093/bjaceaccp/mkl018.

18. Жлоба А. A., Маевская Е. Г. Дисфункция анаплеротического пути энергетического метаболизма от аминокислот к сукцинату у лиц старшей возрастной группы. Артериальная гипертензия. 2011;17(1):74–78. [Zhloba AA, Maevskaya EG. The dysfunction of anaplerotic pathway of energy metabolism from amino acids to succinate in the elderly. Arterial’naya Gipertenziya = Arterial Hypertension. 2011;17(1):74–78. In Russian].

19. Lee J, Saha PK, Yang QH, Lee S, Park JY, Suh Y et al. Targeted inactivation of MLL3 histone h4‑Lys‑4 methyltransferase activity in the mouse reveals vital roles for MLL3 in adipogenesis. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2008;105(4):19229–19234. doi: 10.1073/pnas.0810100105.

20. Obianyo O, Thompson PR. Kinetic mechanism of protein arginine methyltransferase 6 (PRMT6). J. Biol. Chem. 2012;287 (8):6062–6071. doi: 10.1074/jbc.M111.333609.

биомаркеров аргинина и избытка лизина | Журнал питания

Аннотация

Добавка аргинина используется при нескольких болезненных состояниях. При дефиците аргинина добавка — это логичный выбор терапии. Однако определение состояния дефицита аргинина является сложным. Например, уровни аргинина в плазме могут быть в пределах нормы, но уровни внутриклеточного аргинина могут быть снижены из-за проблем с переносом через мембрану. Лизин конкурирует с аргинином за транспортировку в клетку.В этих ситуациях предлагается добавление аргинина в количестве, превышающем требуемый. Аргинин выполняет несколько важных функций в метаболизме, поскольку он является предшественником метаболически активных компонентов, таких как оксид азота (NO), орнитин, креатин и полиамины. Дополнительный прием аргинина может потенциально чрезмерно стимулировать метаболизм за счет увеличения выработки NO. NO является реактивным компонентом, который за счет образования радикалов инактивирует белки. NO также является мощным сосудорасширяющим средством, которое может привести к серьезной гемодинамической нестабильности.Хорошим маркером избыточного добавления аргинина или лизина может быть повышенная или пониженная скорость продукции NO. Однако производство NO трудно измерить, потому что NO является очень лабильным компонентом и быстро окисляется в крови. Стабильные меченые изотопом аргинин и цитруллин используются для отслеживания пути аргинин-NO. Во время приема добавок аргинина свиньям с сепсисом или пациентам с септическим шоком продукция NO, измеренная с помощью технологии стабильных изотопов, увеличивается.

Аргинин считается условно незаменимой аминокислотой, поскольку потребление с пищей требуется только при таких болезненных состояниях, как сепсис (1,2).Это важное наблюдение, поскольку аргинин является ключевой аминокислотой в нескольких метаболических путях, в которых синтез оксида азота (NO) считается основным во время многих болезненных состояний [см. Недавние обзоры (3–8)]. Например, сепсис характеризуется пониженным уровнем аргинина в плазме. Это может иметь важные последствия, поскольку аргинин является единственным субстратом для производства NO и важным медиатором вазодилатации, иммунитета, улавливания свободных радикалов и нейротрансмиссии. Поскольку аргинин может синтезироваться (de novo) в организме из аминокислоты цитруллин, цитруллин является важным предшественником аргинина и, следовательно, образования NO.

В этой статье мы сосредоточимся на метаболизме аргинина и NO, а также на обосновании и влиянии добавок аргинина, особенно в отношении сепсиса. Поскольку аминокислотный лизин использует ту же транспортную систему, что и аргинин, для внутриклеточного транспорта, на доступность внутриклеточного аргинина потенциально может влиять лизин. Поэтому обсуждаются биомаркеры избытка аргинина и лизина.

Метаболизм аргинина и NO

Метаболизм аргинина, особенно как источник NO, и факторы, которые могут влиять на метаболизм аргинина при здоровье и болезни, описаны ниже.

Метаболизм аргинина-NO в здоровье.

В нормальных физиологических условиях аргинин — это полуосновная аминокислота, получаемая как из эндогенных, так и из пищевых источников (рис. 1). Среднее дневное потребление аргинина с пищей составляет ∼5 г (9), тогда как общее производство и потребление аргинина всем телом составляет ∼82 мкм моль · кг ⁻¹ · мин ⁻¹ (равно 25 г / день). (10). Расщепление белков является основным эндогенным источником аргинина, но синтез аргинина из цитруллина обеспечивает ~ 10-15% общего потока аргинина, в среднем за день 9.2 мкм моль · кг ^-1 · мин ^-1 (10). Это так называемое производство аргинина de novo катализируется ферментами аргининосукцинатсинтетаза и аргининосукцинатлиаза и происходит в основном в проксимальных почечных канальцах (11-15). Самый большой эндогенный источник цитруллина — это превращение в кишечнике артериального и люминального глютамина по пути глутамат-орнитин (12,16-19). Это приводит к общему производству цитруллина во всем организме ∼9,5 мкм моль · кг ^-1 · мин ^-1 (10).Аргинин метаболизируется несколькими путями, основными из которых являются синтез белка и превращение в мочевину и орнитин ферментом аргиназой. В печени катаболизм аргинина через цикл печеночной мочевины изолирован от метаболизма аргинина в цитозольном пуле свободных аминокислот (20–22). Орнитин впоследствии может быть преобразован в полиамины (для роста и дифференцировки клеток) (23) и пролин (для синтеза коллагена и заживления ран). Другими путями катаболизма аргинина являются синтез креатина (источник энергии для мышц), агматина (регулирует ряд лиганд-зависимых кальциевых каналов и, следовательно, влияет на мозг, сердце и сосудистую сеть) и NO, последний образуется с помощью NO-синтазы ( NOS) ферментов [см. Обзоры (6,8,24)].Хотя производство NO составляет всего ∼1,2 мкм моль · кг ⁻¹ · мин ⁻¹ и составляет 1-2% катаболизма аргинина (10), аргинин является единственным источником производства NO, что делает его важным. метаболический путь. Существуют три разных изофермента NOS, которые связаны с конкретными функциями NO. Во-первых, NO, продуцируемый посредством NOS-1 (или nNOS), присутствует в центральной и периферической нервной системе и действует как нейротрансмиттер. Во-вторых, NO, продуцируемый посредством NOS-2 (или iNOS), индуцируется медиаторами воспаления во всех клетках организма.В-третьих, NO, продуцируемый посредством NOS-3 (или eNOS), в основном присутствует в эндотелиальных клетках и необходим для расслабления гладких мышц с соответствующим расширением сосудов. Последний также является основной контррегуляторной системой против сужения сосудов, вызываемого симпатической нервной системой и ренин-ангиотензиновой системой (4,25–27). Помимо сосудорасширяющих свойств эндотелиальный NO также обладает вазопротекторными и антиатеросклеротическими свойствами (27). NO имеет очень короткий период полураспада и быстро окисляется до нитритов и нитратов, которые выводятся с мочой (4).

РИСУНОК 1

Метаболизм аргинина в организме. NOS, синтаза оксида азота; NO, оксид азота; OTC, орнитин-транскарбамилаза; АСС, аргининосукцинатсинтетаза; ASL, аргининосукцинатлиаза. По материалам Mori and Gotoh (24).

РИСУНОК 1

Внутриклеточный транспорт аргинина.

Система y ⁺ является основной высокоаффинной системой транспорта катионных аминокислот (CAT), экспрессируемой в NO-продуцирующих клетках, которая транспортирует аргинин из кровотока в клетки. Помимо системы y ⁺, системы y ⁺ L, b ^{0, +} и B ^{0, +} были охарактеризованы для транспорта более широкого диапазона субстратов, включая катионные и нейтральные аминокислоты. В системе y ⁺ идентифицировано 4 родственных белка CAT (от CAT1 до CAT4) с 2 вариантами CAT2, а именно CAT2A и CAT2B.Изоформы CAT являются основными переносчиками L-аргинина через клеточную мембрану. CAT-1, CAT-2A и CAT-2B расположены в плазматической мембране, причем CAT-1 экспрессируется повсеместно (за исключением гепатоцитов печени взрослых), CAT-2A преимущественно экспрессируется в печени, а CAT-2B обычно индуцируется. при воспалительных условиях в различных клетках. CAT-3 специфически экспрессируется в головном мозге, тогда как CAT-4 обозначается кДНК в плаценте человека [см. Обзоры (24,28,29)].

В состоянии покоя внутриклеточный транспорт аргинина в основном осуществляется через транспортер CAT-1.Поглощение аргинина в активированных макрофагах увеличивается за счет индукции транспортера CAT-2 (30,31). Активация Th2-цитокинами (например, IFN- γ ) и LPS стимулирует поглощение аргинина и активирует NOS-2 с последующей продукцией NO, тогда как цитокины Th3-типа (например, IL-4 и IL-10) стимулируют поглощение аргинина и активация аргиназы с последующим образованием орнитина и полиамина (30,32). В пролиферирующих макрофагах аргинин в основном используется для усиленного синтеза белка, и происходит лишь умеренное увеличение (вероятно) CAT-1-зависимого транспорта аргинина (30).Регуляция белков CAT также может различаться между органами, как было продемонстрировано для изоферментов CAT-2 в легких и печени после лечения LPS на модели крыс (33). Наличие конститутивной экспрессии NOS-2 может иметь значение (34). ЛПС стимулирует транспортную активность аргинина в недифференцированных эпителиальных клетках кишечника за счет увеличения уровней мРНК и белка CAT1-переносчика аргинина, и эта стимуляция транспорта аргинина регулируется внутриклеточной доступностью NO (35). Введение ЛПС in vivo увеличивает клубочковый транспорт аргинина за счет активации мРНК CAT-2 и подавления мРНК CAT-1 (36).

Таким образом, одновременная индукция транспортных белков и метаболических ферментов облегчает доступность субстрата для конкретного фермента, и эта индукция транспортных белков также кажется специфичной для органа или клетки.

Факторы, влияющие на метаболизм аргинин-NO.

Некоторые факторы считаются важными в регуляции метаболизма аргинин-NO и, вероятно, также вносят свой вклад в так называемый «аргинин-парадокс»: высокие внутриклеточные уровни аргинина, превышающие K _m для NOS, по-прежнему ограничивают продукцию NO, но увеличение внеклеточного уровня аргинина может увеличить продукцию NO (37).Эти факторы включают внутриклеточную компартментализацию (различные пулы аргинина, доступные для NOS) (38,39), связывание между конкретными ферментами NOS с одной стороны и конкретными переносчиками аргинина (например, NOS-3 и CAT-1 или NOS-2 и CAT-2. ) (36,40) или эндогенными ферментами, синтезирующими аргинин (например, NOS-3 и аргининосукцинатсинтазой и лиазой) (41). С другой стороны, была выдвинута гипотеза, что внеклеточный аргинин регулирует активность внутриклеточного NOS-2, регулируя его трансляцию (42).

Аналоги аргинина, такие как N ^ω -монометил-L-аргинин (L-NMMA) и асимметричный диметиларгинин (ADMA), могут конкурировать с L-аргинином за внутриклеточное поглощение. Соотношение между доступностью этих аналогов аргинина и аргинином в качестве субстрата может влиять на продукцию NO (43). Более того, другие катионные аминокислоты, которые используют один и тот же белок для внутриклеточного транспорта, такие как лизин [см. Обзор (44)], могут влиять на продукцию NO (39,45). Кроме того, глутамин конкурирует с цитруллином за внутриклеточное поглощение и, следовательно, может влиять на превращение внутриклеточного цитруллина в аргинин (28), что может влиять на продукцию NO (46).Более того, предполагается регулирующая роль аргиназы в синтезе NO за счет истощения внутриклеточного субстрата (32). Следовательно, несколько факторов, снижающих синтез NO, а также факторы, такие как супероксид-анион, которые увеличивают деградацию или инактивацию (специфичного для NOS) NO (27), могут вызывать дефицит NO с функциональными последствиями, которые могут быть связаны с заболеванием.

Метаболизм аргинина-NO при заболевании: сепсис.

Сепсис является серьезным осложнением острой инфекции и вызывается системной воспалительной реакцией (47).Сепсис часто возникает в отделениях интенсивной терапии, вызывая высокую заболеваемость и смертность, последняя колеблется от 20 до 50% в течение первого месяца болезни (48,49).

NOS-1 и NOS-3 считаются основными источниками NO в нормальных физиологических условиях, хотя NOS-2 отвечает за увеличение продукции NO во время сепсиса (50). В модели сепсиса у свиней выработка аргинина во всем организме увеличилась, и, хотя продукция NO увеличилась в кишечнике и печени, это не могло быть обнаружено на уровне всего тела при использовании метода стабильных изотопов для измерения конверсии аргинина в цитруллин (51 , 52).

У пациентов с сепсисом наблюдается пониженный уровень аргинина в плазме и тканях по сравнению со здоровыми людьми, а также по сравнению с другими группами пациентов в критическом состоянии (53–56). Производство аргинина во всем организме остается неизменным, но производство аргинина и цитруллина de novo снижается у пациентов с сепсисом до ~ 30% от нормального уровня (56). Активность аргиназы и продукция мочевины увеличились в 4 раза (YC Luiking, M. Poeze, G. Ramsay и NEP Deutz, неопубликованные результаты), тогда как, аналогично наблюдению на модели сепсиса на свиньях, продукция NO не увеличивалась, хотя уровни нитратов в плазме были значительно увеличены (Y.C. Luiking, M. Poeze, G. Ramsay и N. E.P. Deutz, неопубликованные результаты). В отличие от взрослых пациентов, снижение продукции аргинина de novo у детей с сепсисом не наблюдалось, хотя продукция NO была увеличена в этой популяции (57). Это говорит о том, что изменения в метаболизме аргинина во время болезни, по крайней мере, во время сепсиса, могут зависеть от возраста.

Изменения в метаболизме аргинина при сепсисе и связанных с ним метаболических дисфункциях позволяют предположить, что сепсис — это состояние с дефицитом аргинина (1).Поэтому добавление аргинина считается полезным.

Таким образом, аргинин является важным субстратом в нескольких метаболических путях, включая синтез NO. Изменения в метаболизме аргинина во время болезни могут привести к дефициту аргинина.

Добавка аргинина

В связи с его метаболическими путями, предполагаются потенциальные преимущества добавок аргинина, и обсуждается применение добавок аргинина при сепсисе.

Возможные ситуации, в которых может помочь добавка аргинина.

Основываясь на метаболических путях, добавление аргинина может стимулировать путь аргиназы с последующим усилением выработки орнитина и полиаминов для роста и дифференцировки клеток. Стимуляция выработки NO может быть бактерицидной, улучшать микроциркуляцию, снижать продукцию супероксида и улучшать опосредованное NO нервное ингибирование, например, в кишечнике. Стимулированный синтез белка и сохраненная мышечная масса могут улучшить иммунную защиту и функцию мышц.Гормональная стимуляция высвобождения инсулина может улучшить регуляцию глюкозы [см. Обзор Люкинга (1)].

Добавки аргинина при сепсисе.

Добавка аргинина на модели сепсиса свиней с гипердинамикой, вызванной ЛПС, стимулировала выработку NO (52). В этом исследовании аргинин подавался непрерывно через 8 часов после инфузии ЛПС в дозе 5,3 мкг моль · кг ^-1 · мин ^-1 путем внутривенной инфузии (натощак) и пероральным путем через 24 часа. после этого (во время кормления) (52).Кроме того, чистая потеря белка мышцами предотвращалась добавлением аргинина во время инфузии ЛПС натощак (58). Никаких эффектов на кинетику кишечного белка не измерялось, но повышенный обмен белка в печени во время сепсиса был уменьшен с помощью аргинина (58). Более того, паттерн сократимости кишечника (мигрирующий моторный комплекс или MMC), который нарушается во время сепсиса и характеризуется увеличением частоты MMC и повышенной скоростью миграции MMC (59), был полностью восстановлен до нормального во время приема добавок аргинина (60).Когда аргинин вводили в эту модель септического свиньи за 8 ч до начала инфузии LPS, продукция NO уже стимулировалась до индукции сепсиса. В этом последнем исследовании добавление аргинина также увеличивало кровоток в воротной вене, в то время как кровоток в печени оставался неизменным (М. Поез, Ю. К. Люкинг, В. Х. Ламерс и Н. Е. П. Дойц, неопубликованные результаты).

Мало что известно о влиянии добавок аргинина в качестве монотерапии у людей с сепсисом. В недавнем исследовании зависимости реакции от дозы у 8 пациентов с тяжелым сепсисом аргинин вводили внутривенно в дозах от 0.От 6 до 1,8 мкг моль · кг ^-1 · мин ^-1, каждая доза в течение 2 ч, в результате уровни в плазме крови в 4 раза превышали базовые уровни (61). Более того, наблюдалось 6-кратное увеличение орнитина в плазме, что указывает на большое превращение аргинина в орнитин через аргиназу, активность которой увеличивается при сепсисе (YC Luiking, M. Poeze, G. Ramsay, and NEP Deutz, unpublished полученные результаты). Кроме того, производство NO, по-видимому, увеличивалось, тогда как распад белка, связанный с высоким катаболическим состоянием сепсиса, был меньше во время приема аргинина в самых высоких дозах (Y.C. Luiking, M. Poeze, G. Ramsay и N. E.P. Deutz, неопубликованные результаты). Последующее плацебо-контролируемое рандомизированное исследование с 3-х дневной внутривенной инфузией аргинина в дозе 1,2 мкг моль · кг ^-1 · мин ^-1 у пациентов с тяжелым сепсисом подтвердило, что аргинин можно вводить без (дальнейшей) гемодинамической нестабильности ( 62). Таким образом, эти данные на животных и людях предполагают, что добавление аргинина в дозах для клинического использования не оказывает вредного воздействия и может считаться полезным.Однако, основываясь на предполагаемом увеличении смертности у пациентов с сепсисом, получавших аргинин-содержащее иммунное питание (63), использование аргинина при сепсисе широко обсуждалось (64–67).

Таким образом, добавка аргинина может увеличить продукцию NO при сепсисе без дальнейшей гемодинамической нестабильности у пациентов с сепсисом. Улучшение кровотока было продемонстрировано на животных моделях сепсиса, но необходимы дополнительные доказательства на людях.

Биомаркеры избытка аргинина и лизина

Что касается роли аргинина в метаболизме, обсуждаются потенциальные маркеры избытка аргинина, связанные с его метаболическими путями.Поскольку лизин может конкурировать с аргинином за внутриклеточный транспорт, избыток лизина может косвенно влиять на метаболизм аргинина.

Возможные маркеры избытка аргинина: связаны с метаболизмом.

Что касается большого вклада пути аргиназы в катаболизм аргинина (3), можно ожидать повышения уровня орнитина и мочевины в плазме во время избыточного потребления аргинина. У пациентов с почечной недостаточностью и связанным с ней нарушением выведения мочевины через почки, как следствие, уровень мочевины (азота) в крови может потенциально повыситься.Во-вторых, чрезмерная стимуляция пути NOS может привести к усилению выработки нитротирозина, который является маркером окислительного стресса. Нитротирозин образуется в результате биохимического взаимодействия NO или вторичных продуктов, производных от NO, с активными формами кислорода и последующего нитрования остатков тирозина в белках (68). Кроме того, чрезмерная стимуляция пути NOS может вызвать гипотензию и повысить гемодинамическую нестабильность в результате системного NO-опосредованного расширения сосудов (69). Наконец, когда почечный порог реабсорбции превышен, что может произойти при внутривенной инфузии аргинина, аргинин выводится с мочой (70).Поэтому все эти факторы можно рассматривать как маркеры избытка аргинина. У пациентов с сепсисом, которым вводили аргинин внутривенно, не повысились ни уровни нитротирозина в плазме, ни гемодинамическая нестабильность (62), ни уровни мочевины в плазме (YC Luiking, M. Poeze, G. Ramsay и NEP Deutz, неопубликованные результаты), что предполагает отсутствие аргинина. поставляется в избытке.

Возможные маркеры избытка аргинина: токсичность.

В целом аргинин хорошо переносится при внутривенных, внутриартериальных или пероральных дозах, не превышающих 30 г / сут.Внутривенный аргинин в высоких дозах может вызвать местный флебит или раздражение из-за высокой осмоляльности раствора. Также возможны аллергические реакции, в том числе анафилаксия. Пероральный аргинин может вызывать тошноту и рвоту, спазмы в животе и вздутие живота у пациентов с муковисцидозом. Пациенты, получающие аргинин внутривенно, должны находиться под наблюдением на предмет сердечных аритмий и электролитных нарушений [см. Boger and Bode-Boger (5) для обзора]. Другие побочные эффекты аргинина, которые могут возникнуть, в значительной степени связаны с группой HCl, которая часто связана с аргинином для улучшения его растворимости.Эти побочные эффекты включают внезапное падение pH крови, которое может вызвать метаболический ацидоз, а также гиперкалиемию из-за вытеснения внутриклеточного калия аргинином [см. Обзор Boger and Bode-Boger (5)]. Исследования in vitro на клетках caco-2 показали цитотоксические эффекты в 7% растворе, связанные со снижением активности митохондриальной дегидрогеназы (71). Однако исследования in vivo на крысах не показали цитотоксических эффектов перорального введения аргинина в дозе 250 мг · кг ^-1, что было приписано защитному действию слизистой оболочки кишечника (71).

Возможные маркеры избытка лизина: ингибирование транспорта аргинина.

Поскольку лизин использует ту же внутриклеточную транспортную систему, что и аргинин, можно предположить конкуренцию транспорта. В эндотелиальных клетках пуповины человека лизин, а также лейцин и фенилаланин ингибировали внутриклеточный транспорт аргинина, тогда как цистеин и аланин не имели никакого эффекта (72). Исследования in vivo на крысиной модели раннего диабета также показали ингибирование поглощения аргинина клубочками лизином (73).Однако избыток лизина в рационе молодых свиней замедлял рост за счет аминокислотного дисбаланса, а не антагонизма, а уровни аминокислот в плазме и тканях, включая аргинин, были повышены (74).

Когда соотношение аргинин / лизин в плазме было рассчитано у пациентов с сепсисом в качестве суррогатного маркера конкуренции, соотношение аргинин / лизин было ниже у пациентов с сепсисом, чем у других пациентов интенсивной терапии с умеренным воспалением или у здоровых субъектов (YC Luiking, M. Poeze, G. Ramsay и NEP Deutz, неопубликованные результаты; рис.2). Это соотношение было в значительной степени связано с выработкой цитруллина в организме и таурина в плазме и обратно пропорционально фенилаланину в плазме (Y.C. Luiking, M. Poeze, G. Ramsay и N. E.P. Deutz, неопубликованные результаты; рис. 3). Эти результаты требуют дальнейшего изучения, но, по-видимому, указывают на конкуренцию в транспорте между аргинином и лизином при сепсисе. Сильная корреляция между аргинином и лизином в плазме наблюдалась в группе пациентов с травмой, у которых последовательно развился сепсис как до, так и во время парентерального питания с 10.4% аминокислот обеспечивается аргинином (75).

РИСУНОК 2

Отношение аргинин / лизин в артериальной плазме (как среднее ± SEM) у здоровых пожилых людей в контрольной ( n = 16) и пациентов в ОИТ с умеренным воспалением (контроль ОИТ; n = 8) и пациентов ОИТ с тяжелым воспалением / сепсис (ОИТ сепсис; n = 10). Отношение аргинин / лизин было значительно ниже у пациентов с сепсисом в отделении интенсивной терапии по сравнению со здоровым контролем (односторонний дисперсионный анализ ANOVA с posthoc LSD-тестом; P <0.05), но существенно не отличается от контрольной группы ICU. Это может указывать на более сильное конкурентное действие лизина на внутриклеточный транспорт аргинина при сепсисе (Y.C. Luiking, M. Poeze, G. Ramsay и N.E.P. Deutz, неопубликованные результаты).

РИСУНОК 2

Соотношение аргинин / лизин в артериальной плазме (как среднее ± стандартная ошибка среднего) у здоровых пожилых людей в контрольной группе ( n = 16) и пациентов в ОИТ с умеренным воспалением (контроль ОИТ; n = 8) и пациентов ОИТ с тяжелой формой воспаление / сепсис (сепсис ICU; n = 10).Соотношение аргинин / лизин было значительно ниже у пациентов с сепсисом в отделении интенсивной терапии по сравнению со здоровым контролем (однофакторный дисперсионный анализ ANOVA с posthoc LSD-тестом; P <0,05), но существенно не отличался от контроля в отделении интенсивной терапии. Это может указывать на более сильное конкурентное действие лизина на внутриклеточный транспорт аргинина при сепсисе (Y.C. Luiking, M. Poeze, G. Ramsay и N.E.P. Deutz, неопубликованные результаты).

РИСУНОК 3

Соотношение аргинин / лизин в плазме по сравнению свыработка цитруллина во всем организме ( A ), фенилаланина в плазме ( B ) и таурина ( C ) для объединенной группы здоровых пожилых людей ( n = 16), пациентов интенсивной терапии с умеренным воспалением ( n = 8) и пациентов интенсивной терапии с тяжелым воспалением / сепсисом ( n = 10). Значительная корреляция наблюдалась между соотношением аргинин / лизин в плазме и выработкой цитруллина во всем организме ( r ² = 0,407; P <0.05) ( A ), фенилаланин плазмы ( r ² = -0,574; P <0,001) ( B ) и таурин плазмы ( r ² = 0,533; P < 0,001) ( C ), соответственно (статистика корреляции Пирсона) (YC Luiking, M. Poeze, G. Ramsay и NEP Deutz, неопубликованные результаты).

РИСУНОК 3

Соотношение аргинин / лизин в плазме в сравнении с выработкой цитруллина во всем организме ( A ), фенилаланина в плазме ( B ) и таурина ( C ) для объединенной группы здоровых пожилых людей ( n = 16), пациенты интенсивной терапии с умеренным воспалением ( n = 8) и пациенты интенсивной терапии с тяжелым воспалением / сепсисом ( n = 10).Значительная корреляция наблюдалась между соотношением аргинин / лизин в плазме и выработкой цитруллина во всем организме ( r ² = 0,407; P <0,05) ( A ), фенилаланином в плазме ( r ² = — 0,574; P <0,001) ( B ) и таурин плазмы ( r ² = 0,533; P <0,001) ( C ), соответственно (статистика корреляции Пирсона) (YC Luiking, M Поэз, Дж. Рамзи и Н.E. P. Deutz, неопубликованные результаты).

Возможные маркеры избытка лизина: ингибирование биосинтеза NO.

Несколько исследований показали, что лизин может влиять на продукцию NO через конкуренцию за общий внутриклеточный транспортный белок. Таким образом, можно предположить, что избыток лизина может ингибировать биосинтез NO.

Лизин снижает кровоток в состоянии покоя и уровни NO и ингибирует увеличение кровотока в эндотелиальных клетках (45), что предполагает, что транспорт внеклеточного аргинина через переносчик аминокислот (CAT-1) необходим во время производства эндотелиального NO in vivo.Это также подтверждается исследованием, в котором выдыхаемый NO из изолированных легких использовался в качестве маркера продукции NO с дозозависимым ингибированием продукции NO лизином как в нормальных условиях, так и в условиях лечения LPS (76). В модели сердечной недостаточности на крысах влияние аргинина на продукцию NO может быть заблокировано лизином, что предполагает, что транспорт аргинина играет важную роль в повышении выработки NO при сердечной недостаточности (77). При непереносимости лизинурического белка нарушение транспорта двухосновных аминокислот, вероятно, способствует снижению оттока аргинина и увеличению продукции NO (78).Однако у пациентов, страдающих этим заболеванием, также были зарегистрированы пониженные уровни внутриклеточного аргинина и сниженная продукция NO (79).

Таким образом, биомаркеры избытка аргинина могут быть связаны с NO в качестве первичного маркера и с гемодинамикой, метаболизмом и окислительным стрессом в качестве вторичных маркеров. Производство NO также может быть связано с избытком лизина из-за ингибирования транспорта аргинина.

Аргинин стимулирует выработку NO, но эффекты аргинина зависят от состояния, в котором он тестируется: в состоянии дефицита аргинина добавление аргинина будет способствовать метаболизму аргинина и связанным функциям.Возможными маркерами избытка аргинина и лизина по отношению к продукции NO являются продукция NO, гемодинамика и метаболизм.

Цитированная литература

Luiking

Poeze

Dejong

Ramsay

Deutz

Сепсис: состояние дефицита аргинина?

Crit Care Med.

2004

;

2135

—

.2.

Кастильо

Чапман

Санчес

Burke

Ajami

Янг

Кинетика аргинина и цитруллина в плазме у взрослых, получавших адекватную диету без аргинина

Proc Natl Acad Sci USA.

1993

;

7749

—

.3.

Моррис

, младший

Регуляция ферментов цикла мочевины и метаболизма аргинина

Annu Rev Nutr.

2002

;

—

105

.4.

Кельм

Метаболизм и распад оксида азота

Biochim Biophys Acta.

1999

;

1411

273

—

. 5.

Богер

Боде-Богер

Клиническая фармакология L-аргинина

Annu Rev Pharmacol Toxicol.

2001

;

—

.6.

Morris

, Jr.

Метаболизм аргинина: оксид азота и выше

Biochem J.

1998

;

336

—

.7.

Cynober

Le Boucher

Vasson

M-P

Метаболизм аргинина у млекопитающих

J Nutr Biochem.

1995

;

402

—

.8.

Flynn

Meininger

Haynes

Метаболические основы аргининового питания и фармакотерапии

Biomed Pharmacother.

2002

;

427

—

.9.

Visek

Потребность в аргинине, физиологическое состояние и обычное питание. Переоценка

J Nutr.

1986

;

116

—

.10.

Кастильо

Бомье

Аджами

Янг

Синтез оксида азота в организме здоровых мужчин определен по метке [¹⁵ N] аргинина в [¹⁵ N] цитруллин

Proc Natl Acad Sci USA.

1996

;

11460

—

. 11.

Tizianello

De Ferrari

Garibotto

Gurreri

Robaudo

Почечный метаболизм аминокислот и аммиака у субъектов с нормальной функцией почек и у пациентов с хронической почечной недостаточностью

J Clin Invest.

1980

;

1162

—

.12.

Windmueller

Spaeth

Источник и судьба циркулирующего цитруллина

Am J Physiol.

1981

;

241

E473

—

. 13.

Featherston

Rogers

Freedland

Относительное значение почек и печени в синтезе аргинина крысами

Am J Physiol.

1973

;

224

127

—

. 14.

Burke

Tompkins

Martin

Young

Количественные аспекты межорганных взаимоотношений при метаболизме аргинина и цитруллина

Am J Physiol.

1996

;

271

E1098

—

109

.15.

Дханакоти

Броснан

Герцберг

Броснан

Почечный синтез аргинина: исследования in vitro и in vivo

Am J Physiol.

1990

;

259

E437

—

. 16.

Виндмюллер

Spaeth

Поглощение и метаболизм глутамина плазмы в тонком кишечнике

J Biol Chem.

1974

;

249

5070

—

. 17.

Wakabayashi

Yamada

Hasegawa

Yamada

Энзимологические доказательства незаменимости тонкой кишки в синтезе аргинина из глутамата. I. Пирролин-5-карбоксилатсинтаза

Arch Biochem Biophys.

1991

;

291

—

. 18.

van de Poll

MCG

Soeters

Deutz

NEP

Fearon

KCH

Dejong

CHC

Почечный метаболизм аминокислот: его роль в межорганном обмене аминокислот

Am J Clin Nutr.

2004

;

185

—

.19.

Dejong

Welters

Deutz

Heineman

Soeters

Почечный метаболизм аргинина у голодных крыс с подострым синдромом короткой кишки

Clin Sci (Лондон).

1998

;

409

—

.20.

Castillo

deRojas

Chapman

Vogt

Burke

Young5000 VR50004,

Tann

Спланхнический метаболизм пищевого аргинина в связи с синтезом оксида азота у нормального взрослого человека

Proc Natl Acad Sci USA.

1993

;

193

—

.21.

Castillo

Ajami

Branch

Chapman

Burke

Young

Кинетика аргинина в плазме у взрослого мужчины: реакция на диету без аргинина

Метаболизм.

1994

;

114

—

. 22.

Castillo

Chapman

Ajami

Burke

Поглощение пищевого аргинина чревной областью у взрослых людей

Am J Physiol.

1993

;

265

E532

—

. 23.

Январь

Может ли аргинин и орнитин поддерживать функции кишечника?

Кишка.

1994

;

S42

—

. 24.

Мори

Gotoh

Регулирование производства оксида азота ферментами метаболизма аргинина

Biochem Biophys Res Commun.

2000

;

275

715

—

. 25.

Ноулз

Монкада

Синтазы оксида азота у млекопитающих

Biochem J.

1994

;

298

249

—

. 26.

Bachmann

Bosse

Mundel

Топография синтеза оксида азота путем локализации конститутивных NO-синтаз в почках млекопитающих

Am J Physiol.

1995

;

268

F885

—

. 27.

Forstermann

Оксид азота в патогенезе сосудистых заболеваний

J Pathol.

2000

;

190

244

—

. 28.

Манн

Юдилевич

Sobrevia

Регулирование транспортеров аминокислот и глюкозы в эндотелиальных и гладкомышечных клетках

Physiol Rev.

2003

;

183

—

252

. 29.

Closs

Simon

Vekony

Rotmann

Плазменные мембранные переносчики аргинина

J Nutr.

2004

;

134

2752S

—

S.30.

Ерамян

Мартин

Арпа

Бертран

Солер

000 C4000

, McLeod

McLeod

, McLeod

Palacin

Lloberas

Celada

Макрофаги требуют особого катаболизма аргинина и транспортных систем для пролиферации и активации

евро J Immunol.

2006

;

1516

—

. 31.

Ерамян

Мартин

Серрат

Arpa

Солер

Bertran

0005

Palacin

Modolell

и др.

Транспорт аргинина через переносчик катионных аминокислот 2 играет важную регуляторную роль в классической или альтернативной активации макрофагов

J Immunol.

2006

;

176

5918

—

. 32.

Corraliza

Soler

Eichmann

Modolell

Индукция аргиназы супрессорами синтеза оксида азота (IL-4, IL-10 и PGE ₂) в макрофагах, полученных из костного мозга мышей

Biochem Biophys Res Commun.

1995

;

206

667

—

. 33.

Ян

Tsai

Lee

Huang

Ингибиторы NF-kappaB стабилизируют мРНК высокоаффинного переносчика катионных аминокислот типа 2 в печени крысы, стимулированной LPS

Acta Anaesthesiol Scand.

2005

;

468

—

.34.

Weitzberg

Транспорт L-аргинина и сепсис

Acta Anaesthesiol Scand.

2005

;

434

—

,35.

Meng

Choudry

Souba

Karinch

Huang

Lin

, Lin

, TC

Поддон

Регулирование транспорта аминокислот аргинина липополисахаридом и оксидом азота в эпителиальных клетках кишечника IEC-6

J Gastrointest Surg.

2005

;

1276

—

.36.

Schwartz

Gnessin

Wollman

Chernichovsky

000

000 I0004000

000 Blum

Дифференциальная регуляция клубочковых переносчиков аргинина (CAT-1 и CAT-2) у крыс, получавших липополисахариды

Am J Physiol Renal Physiol.

2003

;

284

F788

—

0,37.

Vukosavljevic

Jaron

Barbee

Buerk

Количественная оценка парадокса L-аргинина in vivo

Microvasc Res.

2006

;

—

,38.

Simon

Слои

Habermeier

Martine

Рейнинг

Closs

Роль транспорта нейтральных аминокислот и распада белка в субстрате синтазы оксида азота в эндотелиальных клетках человека

Circ Res.

2003

;

813

—

.39.

Харди

Май

Координированная регуляция поглощения L-аргинина и активности синтазы оксида азота в культивируемых эндотелиальных клетках

Free Radic Biol Med.

2002

;

122

—

.40.

Макдональдс

КК

Жариков

Блок

Килберг

Кавеолярный комплекс между переносчиком катионных аминокислот 1 и эндотелиальной синтазой оксида азота может объяснить «аргининовый парадокс».”

J Biol Chem.

1997

;

272

31213

—

.41.

Flam

Hartmann

Harrell-Booth

Solomonson

Eichler

Кавеолярная локализация ферментов регенерации аргинина, аргининосукцинатсинтазы и лиазы с эндотелиальной синтазой оксида азота

Оксид азота.

2001

;

187

—

.42.

Lee

Ryu

Ferrante

Morris

Jr.,

Ratan

Трансляционный контроль индуцибельной экспрессии синтазы оксида азота аргинином может объяснить аргининовый парадокс

Proc Natl Acad Sci USA.

2003

;

100

4843

—

.43.

Leiper

Vallance

Биологическое значение эндогенных метиларгининов, ингибирующих синтазы оксида азота

Cardiovasc Res.

1999

;

542

—

. 44.

Белый

Транспорт катионных аминокислот через плазматическую мембрану клеток млекопитающих

Biochim Biophys Acta.

1985

;

822

355

—

.45.

Zani

Bohlen

Транспорт внеклеточного l -аргинина через катионный переносчик аминокислот необходим во время производства эндотелиального оксида азота in vivo

Am J Physiol Heart Circ Physiol.

2005

;

289

h2381

—

. 46.

Arnal

Munzel

Venema

James

Bai

Mitch

Взаимодействие между L-аргинином и L-глутамином изменяет продукцию NO эндотелием. Эффект не зависит от наличия субстрата NO-синтазы

J Clin Invest.

1995

;

2565

—

. 47.

Леви

Fink

Маршалл

Abraham

Angus

Cook

Опал

Винсент

Рамзи

2001

SCCM / ESICM / ACCP / ATS / SIS Международная конференция по определениям сепсиса

Crit Care Med.

2003

;

1250

—

. 48.

Angus

Linde-Zwirble

Lidicker

Clermont

Carcillo

Эпидемиология тяжелого сепсиса в США: анализ заболеваемости, исходов и связанных с ними затрат на лечение

Crit Care Med.

2001

;

1303

—

. 49.

Фридман

Сильва

Винсент

Изменилась ли летальность от септического шока со временем

Crit Care Med.

1998

;

2078

—

.50.

Hallemeesch

Janssen

BJA

De Jonge

Soeters

Ламеры

Продукция NO cNOS и iNOS отражает изменения артериального давления у мышей, зараженных LPS

Am J Physiol Endocrinol Metab.

2003

;

285

E871

—

. 51.

Bruins

Ламеры

Meijer

Soeters

Deutz

Измерение in vivo продукции оксида азота в кишечнике, печени и мышцах свиней во время гипердинамической эндотоксемии

Br J Pharmacol.

2002

;

137

1225

—

. 52.

Bruins

Soeters

Lamers

Meijer

Deutz

NEP

Добавка L-аргинина у свиней с гипердинамической эндотоксемией: влияние на синтез оксида азота различными органами

Crit Care Med.

2002

;

508

—

.53.

Freund

Atamian

Holroyde

Fischer

Аминокислоты плазмы как предикторы тяжести и исхода сепсиса

Ann Surg.

1979

;

190

571

—

. 54.

Milewski

Threlfall

Heath

Holbrook

Wilford

K Ir

000

0004

Внутриклеточные свободные аминокислоты у истощенных пациентов с сепсисом или без него

Clin Sci (Лондон).

1982

;

—

.55.

Druml

Heinzel

Kleinberger

Кинетика аминокислот у больных сепсисом

Am J Clin Nutr.

2001

;

908

—

.56.

Luiking

Steens

Poeze

Ramsay

Deutz

NEP

Низкая концентрация аргинина в плазме у пациентов с сепсисом связана с уменьшением de novo продукции аргинина из цитруллина

Clin Nutr.

2003

;

S26

. 57.

Аргаман

Янг

Новиски

Кастильо-Росас

000 Zurakow

Davison

Tharakan

и др.

Метаболизм аргинина и оксида азота у детей с сепсисом в критическом состоянии

Crit Care Med.

2003

;

591

—

. 58.

Bruins

Soeters

Ламеры

Deutz

Добавка L-аргинина свиньям снижает обмен белка в печени и увеличивает обмен белка в задней части как во время, так и после эндотоксемии

Am J Clin Nutr.

2002

;

1031

—

. 59.

Bruins

Luiking

Soeters

Akkermans

Deutz

Влияние пролонгированной гипердинамической эндотоксемии на моторику тощей кишки у голодающих и энтерально вскармливаемых свиней

Ann Surg.

2003

;

237

—

.60.

Bruins

Luiking

Soeters

Lamers

Akkermans

Deut

Влияние длительного внутривенного и внутрижелудочного L-аргинина на моторику тощей кишки и выработку висцерального оксида азота у свиней с гипердинамической компенсацией эндотоксемии

Нейрогастроэнтерол Мотил.

2004

;

819

—

.61.

Luiking

Poeze

Hendrikx

Breedveld

Dejong

CHC

, 9000 Plot

000 5000 5000 руб. F

Ramsay

Deutz

NEP

Непрерывная инфузия L-аргинина не ухудшает гемодинамическое состояние у пациентов с тяжелым сепсисом [аннотация]

Clin Nutr.

2005

;

612

—

0,62.

Luiking

Poeze

Preiser

Deby-Dupont

Breedveld

000,

Zwa

Инфузия L-аргинина пациентам с тяжелым сепсисом не усиливает нитрозилирование белка или гемодинамическую нестабильность

e-SPEN.

2006

;

—

.63.

Heyland

Novak

Drover

Jain

Suchner

Должно ли иммунное питание стать обычным делом для тяжелобольных? Систематический обзор доказательств

JAMA.

2001

;

286

944

—

.64.

Heyland

Dhaliwal

Drover

Gramlich

Dodek

Канадские клинические практические рекомендации по нутриционной поддержке тяжело больных взрослых пациентов с механической вентиляцией легких

JPEN J Parenter Enteral Nutr.

2003

;

355

—

0,65.

Kalil

Danner

Добавки L-аргинина при сепсисе: полезно или вредно?

Curr Opin Crit Care.

2006

;

303

—

0,66.

Zaloga

Siddiqui

Terry

Marik

Аргинин: медиатор или модулятор сепсиса?

Nutr Clin. Практик.

2004

;

201

—

.67.

Suchner

Heyland

Peter

Иммуномодулирующее действие аргинина у тяжелобольных

Br J Nutr.

2002

;

: Дополнение 1:

S121

—

.68.

Исиропулос

Биологическое нитрование тирозина: патофизиологическая функция оксида азота и активных форм кислорода

Arch Biochem Biophys.

1998

;

356

—

0,69.

Мехта

Стюарт

Леви

Гипотензивный эффект L-аргинина связан с увеличением количества оксида азота с истекшим сроком годности у людей

Сундук.

1996

;

109

1550

—

.70.

Tangphao

Grossmann

Chalon

Hoffman

Blaschke

Фармакокинетика внутривенного и перорального L-аргинина у здоровых добровольцев

Br J Clin Pharmacol.

1999

;

261

—

. 71.

Motlekar

Шривенугопал

Wachtel

Youan

Модуляция желудочно-кишечной проницаемости низкомолекулярного гепарина с помощью L-аргинина: оценка in vivo и in vitro

J Pharm Pharmacol.

2006

;

591

—

,72.

Арансибия-Гаравилья

Толедо

Casanello

Sobrevia

Для синтеза оксида азота необходима активность транспортной системы катионных и нейтральных аминокислот y + L в эндотелии пупочной вены человека

Exp Physiol.

2003

;

699

—

710

.73.

Schwartz

Iaina

Benedict

Wollman

Chernichovski

0004000

0004000 E4

Ben-Dor

Blum

и др.

Повышенное поглощение аргинина за счет модуляции переносчика катионных аминокислот-1 увеличивает СКФ у диабетических крыс

Kidney Int.

2004

;

1311

—

,74.

Эдмондс

Бейкер

Неспособность излишка пищевого лизина противодействовать аргинину у молодых свиней

J Nutr.

1987

;

117

1396

—

401

.75.

Chiarla

Giovannini

Siegel

Корреляция аргинина в плазме при травмах и сепсисе

аминокислоты.

2006

;

—

,76.

Carter

Jr.,

Chicoine

Nelin

L-лизин снижает выработку оксида азота и увеличивает сосудистое сопротивление в легких, выделенных от новорожденных свиней, получавших липополисахариды

Pediatr Res.

2004

;

979

—

.77.

Stathopulos

Shen

Scott

Hammond

McCormack

Фэн

Повышенное поглощение L-аргинина и индуцибельная активность синтазы оксида азота в аортах крыс с сердечной недостаточностью

Am J Physiol Heart Circ Physiol.

2001

;

280

H859

—

.78.

Mannucci

Emma

Markert

Bachmann

Boulat

000 R3000

000 R

Диониси-Вичи

Повышенная продукция NO при непереносимости лизинурического белка

J Inherit Metab Dis.

2005

;

123

—

.79.

Kamada

Nagaretani

Tamura

Ohama

Maruyama

Hira

Yamada

Kiso

и др.

Дисфункция эндотелия сосудов, возникшая в результате дефицита L-аргинина у пациента с непереносимостью лизинурического белка

J Clin Invest.

2001

;

108

717

—

Сокращения

ADMA
асимметричный диметиларгинин
CAT
транспорт катионных аминокислот
L-NMMA
N ^ω -монометил-924
00 924 9195-L-9000MC
НЕТ
НЕТ

биомаркеров аргинина и избытка лизина | Журнал питания

Аннотация

Добавка аргинина используется при нескольких болезненных состояниях.При дефиците аргинина добавка — это логичный выбор терапии. Однако определение состояния дефицита аргинина является сложным. Например, уровни аргинина в плазме могут быть в пределах нормы, но уровни внутриклеточного аргинина могут быть снижены из-за проблем с переносом через мембрану. Лизин конкурирует с аргинином за транспортировку в клетку. В этих ситуациях предлагается добавление аргинина в количестве, превышающем требуемый. Аргинин выполняет несколько важных функций в метаболизме, поскольку он является предшественником метаболически активных компонентов, таких как оксид азота (NO), орнитин, креатин и полиамины.Дополнительный прием аргинина может потенциально чрезмерно стимулировать метаболизм за счет увеличения выработки NO. NO является реактивным компонентом, который за счет образования радикалов инактивирует белки. NO также является мощным сосудорасширяющим средством, которое может привести к серьезной гемодинамической нестабильности. Хорошим маркером избыточного добавления аргинина или лизина может быть повышенная или пониженная скорость продукции NO. Однако производство NO трудно измерить, потому что NO является очень лабильным компонентом и быстро окисляется в крови.Стабильные меченые изотопом аргинин и цитруллин используются для отслеживания пути аргинин-NO. Во время приема добавок аргинина свиньям с сепсисом или пациентам с септическим шоком продукция NO, измеренная с помощью технологии стабильных изотопов, увеличивается.

Аргинин считается условно незаменимой аминокислотой, поскольку потребление с пищей требуется только при таких болезненных состояниях, как сепсис (1,2). Это важное наблюдение, поскольку аргинин является ключевой аминокислотой в нескольких метаболических путях, в которых синтез оксида азота (NO) считается основным во время многих болезненных состояний [см. Недавние обзоры (3–8)].Например, сепсис характеризуется пониженным уровнем аргинина в плазме. Это может иметь важные последствия, поскольку аргинин является единственным субстратом для производства NO и важным медиатором вазодилатации, иммунитета, улавливания свободных радикалов и нейротрансмиссии. Поскольку аргинин может синтезироваться (de novo) в организме из аминокислоты цитруллин, цитруллин является важным предшественником аргинина и, следовательно, образования NO.

В этой статье мы сосредоточимся на метаболизме аргинина и NO, а также на обосновании и влиянии добавок аргинина, особенно в отношении сепсиса.Поскольку аминокислотный лизин использует ту же транспортную систему, что и аргинин, для внутриклеточного транспорта, на доступность внутриклеточного аргинина потенциально может влиять лизин. Поэтому обсуждаются биомаркеры избытка аргинина и лизина.

Метаболизм аргинина и NO

Метаболизм аргинина-NO в здоровье.

РИСУНОК 1

Внутриклеточный транспорт аргинина.

Факторы, влияющие на метаболизм аргинин-NO.

Метаболизм аргинина-NO при заболевании: сепсис.

Добавка аргинина

Возможные ситуации, в которых может помочь добавка аргинина.

Добавки аргинина при сепсисе.

Биомаркеры избытка аргинина и лизина

Возможные маркеры избытка аргинина: связаны с метаболизмом.

Возможные маркеры избытка аргинина: токсичность.

Возможные маркеры избытка лизина: ингибирование транспорта аргинина.

РИСУНОК 2

РИСУНОК 3

Возможные маркеры избытка лизина: ингибирование биосинтеза NO.

Цитированная литература

Luiking

Poeze

Dejong

Ramsay

Deutz

Сепсис: состояние дефицита аргинина?

Crit Care Med.

2004

;

2135

—

.2.

Кастильо

Чапман

Санчес

Burke

Ajami

Янг

Кинетика аргинина и цитруллина в плазме у взрослых, получавших адекватную диету без аргинина

Proc Natl Acad Sci USA.

1993

;

7749

—

.3.

Моррис

, младший

Регуляция ферментов цикла мочевины и метаболизма аргинина

Annu Rev Nutr.

2002

;

—

105

.4.

Кельм

Метаболизм и распад оксида азота

Biochim Biophys Acta.

1999

;

1411

273

—

. 5.

Богер

Боде-Богер

Клиническая фармакология L-аргинина

Annu Rev Pharmacol Toxicol.

2001

;

—

.6.

Morris

, Jr.

Метаболизм аргинина: оксид азота и выше

Biochem J.

1998

;

336

—

.7.

Cynober

Le Boucher

Vasson

M-P

Метаболизм аргинина у млекопитающих

J Nutr Biochem.

1995

;

402

—

.8.

Flynn

Meininger

Haynes

Метаболические основы аргининового питания и фармакотерапии

Biomed Pharmacother.

2002

;

427

—

.9.

Visek

Потребность в аргинине, физиологическое состояние и обычное питание. Переоценка

J Nutr.

1986

;

116

—

.10.

Кастильо

Бомье

Аджами

Янг

Синтез оксида азота в организме здоровых мужчин определен по метке [¹⁵ N] аргинина в [¹⁵ N] цитруллин

Proc Natl Acad Sci USA.

1996

;

11460

—

. 11.

Tizianello

De Ferrari

Garibotto

Gurreri

Robaudo

J Clin Invest.

1980

;

1162

—

.12.

Windmueller

Spaeth

Источник и судьба циркулирующего цитруллина

Am J Physiol.

1981

;

241

E473

—

. 13.

Featherston

Rogers

Freedland

Относительное значение почек и печени в синтезе аргинина крысами

Am J Physiol.

1973

;

224

127

—

. 14.

Burke

Tompkins

Martin

Young

Количественные аспекты межорганных взаимоотношений при метаболизме аргинина и цитруллина

Am J Physiol.

1996

;

271

E1098

—

109

.15.

Дханакоти

Броснан

Герцберг

Броснан

Почечный синтез аргинина: исследования in vitro и in vivo

Am J Physiol.

1990

;

259

E437

—

. 16.

Виндмюллер

Spaeth

Поглощение и метаболизм глутамина плазмы в тонком кишечнике

J Biol Chem.

1974

;

249

5070

—

. 17.

Wakabayashi

Yamada

Hasegawa

Yamada

Arch Biochem Biophys.

1991

;

291

—

. 18.

van de Poll

MCG

Soeters

Deutz

NEP

Fearon

KCH

Dejong

CHC

Почечный метаболизм аминокислот: его роль в межорганном обмене аминокислот

Am J Clin Nutr.

2004

;

185

—

.19.

Dejong

Welters

Deutz

Heineman

Soeters

Почечный метаболизм аргинина у голодных крыс с подострым синдромом короткой кишки

Clin Sci (Лондон).

1998

;

409

—

.20.

Castillo

deRojas

Chapman

Vogt

Burke

Young5000 VR50004,

Tann

Proc Natl Acad Sci USA.

1993

;

193

—

.21.

Castillo

Ajami

Branch

Chapman

Burke

Young

Кинетика аргинина в плазме у взрослого мужчины: реакция на диету без аргинина

Метаболизм.

1994

;

114

—

. 22.

Castillo

Chapman

Ajami

Burke

Поглощение пищевого аргинина чревной областью у взрослых людей

Am J Physiol.

1993

;

265

E532

—

. 23.

Январь

Может ли аргинин и орнитин поддерживать функции кишечника?

Кишка.

1994

;

S42

—

. 24.

Мори

Gotoh

Регулирование производства оксида азота ферментами метаболизма аргинина

Biochem Biophys Res Commun.

2000

;

275

715

—

. 25.

Ноулз

Монкада

Синтазы оксида азота у млекопитающих

Biochem J.

1994

;

298

249

—

. 26.

Bachmann

Bosse

Mundel

Топография синтеза оксида азота путем локализации конститутивных NO-синтаз в почках млекопитающих

Am J Physiol.

1995

;

268

F885

—

. 27.

Forstermann

Оксид азота в патогенезе сосудистых заболеваний

J Pathol.

2000

;

190

244

—

. 28.

Манн

Юдилевич

Sobrevia

Регулирование транспортеров аминокислот и глюкозы в эндотелиальных и гладкомышечных клетках

Physiol Rev.

2003

;

183

—

252

. 29.

Closs

Simon

Vekony

Rotmann

Плазменные мембранные переносчики аргинина

J Nutr.

2004

;

134

2752S

—

S.30.

Ерамян

Мартин

Арпа

Бертран

Солер

000 C4000

, McLeod

McLeod

, McLeod

Palacin

Lloberas

Celada

Макрофаги требуют особого катаболизма аргинина и транспортных систем для пролиферации и активации

евро J Immunol.

2006

;

1516

—

. 31.

Ерамян

Мартин

Серрат

Arpa

Солер

Bertran

0005

Palacin

Modolell

и др.

J Immunol.

2006

;

176

5918

—

. 32.

Corraliza

Soler

Eichmann

Modolell

Biochem Biophys Res Commun.

1995

;

206

667

—

. 33.

Ян

Tsai

Lee

Huang

Acta Anaesthesiol Scand.

2005

;

468

—

.34.

Weitzberg

Транспорт L-аргинина и сепсис

Acta Anaesthesiol Scand.

2005

;

434

—

,35.

Meng

Choudry

Souba

Karinch

Huang

Lin

, Lin

, TC

Поддон

J Gastrointest Surg.

2005

;

1276

—

.36.

Schwartz

Gnessin

Wollman

Chernichovsky

000

000 I0004000

000 Blum

Дифференциальная регуляция клубочковых переносчиков аргинина (CAT-1 и CAT-2) у крыс, получавших липополисахариды

Am J Physiol Renal Physiol.

2003

;

284

F788

—

0,37.

Vukosavljevic

Jaron

Barbee

Buerk

Количественная оценка парадокса L-аргинина in vivo

Microvasc Res.

2006

;

—

,38.

Simon

Слои

Habermeier

Martine

Рейнинг

Closs

Circ Res.

2003

;

813

—

.39.

Харди

Май

Free Radic Biol Med.

2002

;

122

—

.40.

Макдональдс

КК

Жариков

Блок

Килберг

J Biol Chem.

1997

;

272

31213

—

.41.

Flam

Hartmann

Harrell-Booth

Solomonson

Eichler

Оксид азота.

2001

;

187

—

.42.

Lee

Ryu

Ferrante

Morris

Jr.,

Ratan

Proc Natl Acad Sci USA.

2003

;

100

4843

—

.43.

Leiper

Vallance

Биологическое значение эндогенных метиларгининов, ингибирующих синтазы оксида азота

Cardiovasc Res.

1999

;

542

—

. 44.

Белый

Транспорт катионных аминокислот через плазматическую мембрану клеток млекопитающих

Biochim Biophys Acta.

1985

;

822

355

—

.45.

Zani

Bohlen

Am J Physiol Heart Circ Physiol.

2005

;

289

h2381

—

. 46.

Arnal

Munzel

Venema

James

Bai

Mitch

J Clin Invest.

1995

;

2565

—

. 47.

Леви

Fink

Маршалл

Abraham

Angus

Cook

Опал

Винсент

Рамзи

2001

SCCM / ESICM / ACCP / ATS / SIS Международная конференция по определениям сепсиса

Crit Care Med.

2003

;

1250

—

. 48.

Angus

Linde-Zwirble

Lidicker

Clermont

Carcillo

Эпидемиология тяжелого сепсиса в США: анализ заболеваемости, исходов и связанных с ними затрат на лечение

Crit Care Med.

2001

;

1303

—

. 49.

Фридман

Сильва

Винсент

Изменилась ли летальность от септического шока со временем

Crit Care Med.

1998

;

2078

—

.50.

Hallemeesch

Janssen

BJA

De Jonge

Soeters

Ламеры

Продукция NO cNOS и iNOS отражает изменения артериального давления у мышей, зараженных LPS

Am J Physiol Endocrinol Metab.

2003

;

285

E871

—

. 51.

Bruins

Ламеры

Meijer

Soeters

Deutz

Br J Pharmacol.

2002

;

137

1225

—

. 52.

Bruins

Soeters

Lamers

Meijer

Deutz

NEP

Crit Care Med.

2002

;

508

—

.53.

Freund

Atamian

Holroyde

Fischer

Аминокислоты плазмы как предикторы тяжести и исхода сепсиса

Ann Surg.

1979

;

190

571

—

. 54.

Milewski

Threlfall

Heath

Holbrook

Wilford

K Ir

000

0004

Внутриклеточные свободные аминокислоты у истощенных пациентов с сепсисом или без него

Clin Sci (Лондон).

1982

;

—

.55.

Druml

Heinzel

Kleinberger

Кинетика аминокислот у больных сепсисом

Am J Clin Nutr.

2001

;

908

—

.56.

Luiking

Steens

Poeze

Ramsay

Deutz

NEP

Clin Nutr.

2003

;

S26

. 57.

Аргаман

Янг

Новиски

Кастильо-Росас

000 Zurakow

Davison

Tharakan

и др.

Метаболизм аргинина и оксида азота у детей с сепсисом в критическом состоянии

Crit Care Med.

2003

;

591

—

. 58.

Bruins

Soeters

Ламеры

Deutz

Am J Clin Nutr.

2002

;

1031

—

. 59.

Bruins

Luiking

Soeters

Akkermans

Deutz

Ann Surg.

2003

;

237

—

.60.

Bruins

Luiking

Soeters

Lamers

Akkermans

Deut

Нейрогастроэнтерол Мотил.

2004

;

819

—

.61.

Luiking

Poeze

Hendrikx

Breedveld

Dejong

CHC

, 9000 Plot

000 5000 5000 руб. F

Ramsay

Deutz

NEP

Clin Nutr.

2005

;

612

—

0,62.

Luiking

Poeze

Preiser

Deby-Dupont

Breedveld

000,

Zwa

e-SPEN.

2006

;

—

.63.

Heyland

Novak

Drover

Jain

Suchner

Должно ли иммунное питание стать обычным делом для тяжелобольных? Систематический обзор доказательств

JAMA.

2001

;

286

944

—

.64.

Heyland

Dhaliwal

Drover

Gramlich

Dodek

JPEN J Parenter Enteral Nutr.

2003

;

355

—

0,65.

Kalil

Danner

Добавки L-аргинина при сепсисе: полезно или вредно?

Curr Opin Crit Care.

2006

;

303

—

0,66.

Zaloga

Siddiqui

Terry

Marik

Аргинин: медиатор или модулятор сепсиса?

Nutr Clin. Практик.

2004

;

201

—

.67.

Suchner

Heyland

Peter

Иммуномодулирующее действие аргинина у тяжелобольных

Br J Nutr.

2002

;

: Дополнение 1:

S121

—

.68.

Исиропулос

Биологическое нитрование тирозина: патофизиологическая функция оксида азота и активных форм кислорода

Arch Biochem Biophys.

1998

;

356

—

0,69.

Мехта

Стюарт

Леви

Сундук.

1996

;

109

1550

—

.70.

Tangphao

Grossmann

Chalon

Hoffman

Blaschke

Фармакокинетика внутривенного и перорального L-аргинина у здоровых добровольцев

Br J Clin Pharmacol.

1999

;

261

—

. 71.

Motlekar

Шривенугопал

Wachtel

Youan

J Pharm Pharmacol.

2006

;

591

—

,72.

Арансибия-Гаравилья

Толедо

Casanello

Sobrevia

Exp Physiol.

2003

;

699

—

710

.73.

Schwartz

Iaina

Benedict

Wollman

Chernichovski

0004000

0004000 E4

Ben-Dor

Blum

и др.

Kidney Int.

2004

;

1311

—

,74.

Эдмондс

Бейкер

Неспособность излишка пищевого лизина противодействовать аргинину у молодых свиней

J Nutr.

1987

;

117

1396

—

401

.75.

Chiarla

Giovannini

Siegel

Корреляция аргинина в плазме при травмах и сепсисе

аминокислоты.

2006

;

—

,76.

Carter

Jr.,

Chicoine

Nelin

Pediatr Res.

2004

;

979

—

.77.

Stathopulos

Shen

Scott

Hammond

McCormack

Фэн

Am J Physiol Heart Circ Physiol.

2001

;

280

H859

—

.78.

Mannucci

Emma

Markert

Bachmann

Boulat

000 R3000

000 R

Диониси-Вичи

Повышенная продукция NO при непереносимости лизинурического белка

J Inherit Metab Dis.

2005

;

123

—

.79.

Kamada

Nagaretani

Tamura

Ohama

Maruyama

Hira

Yamada

Kiso

и др.

J Clin Invest.

2001

;

108

717

—

Сокращения

ADMA
асимметричный диметиларгинин
CAT
транспорт катионных аминокислот
L-NMMA
N ^ω -монометил-924
00 924 9195-L-9000MC
НЕТ
НЕТ

Влияние различных соотношений лизина и аргинина в рационах с высоким или низким уровнем метионина на окислительное и эпигенетическое повреждение ДНК, экспрессию генов белков с плотным контактом и отдельные параметры метаболизма у индюков, пораженных Clostridium perfringens | Ветеринарные исследования

Wade B, Keyburn A (2015) Истинная цена некротического энтерита. World Poult 31: 16–17

Google Scholar

Timbermont L, Haesebrouck F, Ducatelle R, Van Immerseel F (2011) Некротический энтерит у бройлеров: обновленный обзор патогенеза. Авиан Патол 40: 341–347

CAS
PubMed
Статья

Google Scholar

Zhang B, Lv Z, Li Z, Wang W, Li G, Guo Y (2018) Пищевые добавки с L-аргинином облегчают повреждение кишечника и модулируют микробиоту кишечника у цыплят-бройлеров, зараженных Clostridium perfringens .Фронтальный микробиол 9: 1716

PubMed
PubMed Central
Статья

Google Scholar

Hardy SP, Benestad SL, Hamnes IS, Moldal T, David B, Barta JR, Reperant JM, Kaldhusdal M (2020) Разработка экспериментальной модели некротического энтерита у индеек — влияние Clostridium perfringens , Eimeria meleagrimitis и возраст хозяина по частоте тяжелых поражений кишечника. BMC Vet Res 16:63

PubMed
PubMed Central
Статья

Google Scholar

Папацирос В.Г., Кацулос П.Д., Кутулис К.С., Карациа М., Дедуси А., Христодулопулос Г. (2013) Альтернативы антибиотикам для сельскохозяйственных животных. CAB Rev 8:32

Артикул

Google Scholar

Koutoulis KC, Pappas I, Filioussis G, Athanasiou L (2015) Фармакокинетика и клиническая оценка амоксициллина для контроля некротического энтерита у родительских стад бройлеров в полевых условиях. Avian Biol Res 8: 89–96

Статья

Google Scholar

Tomasello G, Tralongo P, Damiani P, Sinagra E, Di Trapani B, Zeenny MN, Hussein IH, Jurjus A, Leone A (2014) Дисмикробизм при воспалительном заболевании кишечника и колоректальном раке: изменения в ответ колоцитов. World J Gastroenterol 20: 18121–18130

CAS
PubMed
PubMed Central
Статья

Google Scholar

Annett CB, Viste JR, Chirino-Trejo M, Classen HL, Middleton DM, Simko E (2002) Некротический энтерит: влияние диет ячменя, пшеницы и кукурузы на пролиферацию Clostridium perfringens типа A.Авиан Патол 31: 598–601

CAS
PubMed
Статья
PubMed Central

Google Scholar

Munir K, Muneer MA, Masaoud E, Tiwari A, Mahmud A, Chaudhry RM, Rashid A (2009) Диетический аргинин стимулирует гуморальный и клеточно-опосредованный иммунитет у цыплят, вакцинированных и проверенных против вируса синдрома гидроперикарда. Poult Sci 88: 1629–1638

CAS
PubMed
Статья
PubMed Central

Google Scholar

10.

Tykalowski B, Smialek M, Koncicki A, Ognik K, Zdunczyk Z, Jankowski J (2019) Иммунный ответ молодых индеек на вирусную инфекцию геморрагического энтерита при различных уровнях и источниках метионина в рационе. BMC Vet Res 15: 387

PubMed
PubMed Central
Статья
CAS

Google Scholar

11.

Wang HF, Zhong X, Shi WY, Guo B (2011) Исследование содержания малонового диальдегида (MDA), активности супероксиддисмутазы (SOD) и глутатионпероксидазы (GSH-Px) у кур, инфицированных вирусом птичьего инфекционного бронхита .Afr J Biotechnol 10: 9213–9217

CAS
Статья

Google Scholar

12.

Jankowski J, Tykalowski B, Ognik K, Koncicki A, Kubinska M, Zdunczyk Z (2018) Влияние различных диетических уровней DL-метионина и DL-гидрокси-аналога на антиоксидантный статус молодых индеек, инфицированных вирус геморрагического энтерита. BMC Vet Res 14: 404

CAS
PubMed
PubMed Central
Статья

Google Scholar

13.

Ruth MR, Field CJ (2013) Иммуномодифицирующие эффекты аминокислот на лимфоидную ткань, ассоциированную с кишечником. J Anim Sci Biotechnol 4:27

PubMed
PubMed Central
Статья
CAS

Google Scholar

14.

Tan J, Liu S, Guo Y, Applegate TJ, Eicher SD (2014) Пищевые добавки с l-аргинином ослабляют индуцированный липополисахаридом воспалительный ответ у цыплят-бройлеров. Br J Nutr 111: 1394–1404

CAS
PubMed
Статья
PubMed Central

Google Scholar

15.

Zheng X, He J, Wang L, Zhou S, Peng X, Huang S, Zheng L, Cheng L, Hao Y, Li J, Xu J, Xu X, Zhou X (2017) Экологическое влияние аргинина на микробиоту полости рта. Научный доклад 7: 7206

PubMed
PubMed Central
Статья
CAS

Google Scholar

16.

Zhang B, Lv Z, Li H, Guo S, Liu D, Guo Y (2017) Диетический l-аргинин ингибирует кишечную колонизацию Clostridium perfringens и уменьшает повреждение слизистой оболочки кишечника у цыплят-бройлеров.Br J Nutr 118: 321–332

CAS
PubMed
Статья
PubMed Central

Google Scholar

17.

Кубинская М., Тыкаловски Б., Янковски Дж., Концицкий А. (2014) Иммунологические и биохимические показатели в рационах индеек, получавших питание с различным содержанием метионина. Pol J Vet Sci 17: 687–695

CAS
PubMed
Статья
PubMed Central

Google Scholar

18.

Jankowski J, Kubińska M, Zduńczyk Z (2014) Пищевая и иммуномодулирующая функция метионина в рационах домашней птицы — обзор.Ann Anim Sci 14: 17–32

CAS
Статья

Google Scholar

19.

Zdunczyk Z, Jankowski J, Kubinska M, Ognik K, Czech A, Juskiewicz J (2017) Влияние различных диетических уровней dl-метионина и гидроксианалога dl-метионина на антиоксидантный и иммунный статус молодых индейки. Arch Anim Nutr 71: 347–361

CAS
PubMed
Статья
PubMed Central

Google Scholar

20.

Jankowski J, Kubinska M, Juskiewicz J, Czech A, Ognik K, Zdunczyk Z (2017) Влияние различных уровней метионина в рационе на показатели роста и окислительно-восстановительные параметры тканей индеек. Poult Sci 96: 1235–1243

CAS
PubMed
Статья
PubMed Central

Google Scholar

21.

Jankowski J, Mikulski D, Mikulska M, Ognik K, Całyniuk Z, Mróz E, Zduńczyk Z (2020) Влияние различных диетических соотношений аргинина, метионина и лизина на характеристики, характеристики туши и иммунный статус индеек.Poult Sci 99: 1028–1037

PubMed
Статья
PubMed Central

Google Scholar

22.

Tan JZ, Guo YM, Applegate TJ, Du EC, Zhao X (2015) Диетический l-аргинин модулирует иммуносупрессию у бройлеров, инокулированных промежуточным штаммом вируса инфекционной бурсы. J Sci Food Agric 95: 126–135

CAS
PubMed
Статья
PubMed Central

Google Scholar

23.

NRC: Национальный исследовательский совет (1994) Потребности птицы в питательных веществах, 9-е изд. The National Academies Press, Вашингтон, округ Колумбия

Google Scholar

24.

Aviagen Turkeys (2016) Руководство по выращиванию коммерческих индюков. http://www.aviagenturkeys.com/uploads/2016/08/30/Management%20Guidelines%20for%20Growing%20Commercial%20Turkeys_UK.pdf. По состоянию на 31 марта 2020 г.

25.

Konieczka P, Barszcz M, Kowalczyk P, Szlis M, Jankowski J (2019) Потенциал ацетилсалициловой кислоты и витамина E в модулировании воспалительных каскадов у кур при воспалении, вызванном липополисахаридами.Vet Res 50:65

PubMed
PubMed Central
Статья
CAS

Google Scholar

26.

Deplancke B, Gaskins HR (2001) Микробная модуляция врожденной защиты: бокаловидные клетки и слизистый слой кишечника. Am J Clin Nutr 73: 1131s – 1141s

CAS
PubMed
Статья
PubMed Central

Google Scholar

27.

Furuse M, Itoh M, Hirase T, Nagafuchi A, Yonemura S, Tsukita S, Tsukita S (1994) Прямая связь окклюдина с ZO-1 и его возможное участие в локализации окклюдина в плотных контактах.J Cell Biol 127: 1617–1626

CAS
PubMed
Статья
PubMed Central

Google Scholar

28.

Awad WA, Hess C, Hess M (2017) Кишечные патогены и их токсин-индуцированное нарушение кишечного барьера через изменение плотных контактов у цыплят. Токсины (Базель) 9: E60

Статья

Google Scholar

29.

Gunzel D, Yu AS (2013) Клаудин и модуляция проницаемости плотных контактов.Physiol Rev 93: 525–569

PubMed
PubMed Central
Статья
CAS

Google Scholar

30.

Haworth KE, El-Hanfy A, Prayag S, Healy C, Dietrich S, Sharpe P (2005) Экспрессия Claudin-3 во время развития цыплят. Паттерны экспрессии генов 6: 40–44

CAS
PubMed
Статья
PubMed Central

Google Scholar

31.

Shen L, Weber CR, Turner JR (2008) Белковый комплекс с плотными контактами подвергается быстрому и непрерывному молекулярному ремоделированию в устойчивом состоянии.J Cell Biol 181: 683–695

CAS
PubMed
PubMed Central
Статья

Google Scholar

32.

Джон Л. Дж., Фромм М., Шульцке Дж. Д. (2011) Эпителиальные барьеры при воспалении кишечника. Антиоксидный окислительно-восстановительный сигнал 15: 1255–1270

CAS
PubMed
Статья

Google Scholar

33.

Cani PD, Possemiers S, Van de Wiele T, Guiot Y, Everard A, Rottier O, Geurts L, Naslain D, Neyrinck A, Lambert DM, Muccioli GG, Delzenne NM (2009) Изменения в микробиоте кишечника контролировать воспаление у мышей с ожирением с помощью механизма, включающего управляемое GLP-2 улучшение проницаемости кишечника.Кишечник 58: 1091–1103

CAS
PubMed
PubMed Central
Статья

Google Scholar

34.

Сайто Й, Сузуки Х, Тани К., Нисикава К., Ирие К., Огура Й, Тамура А., Цукита С., Фудзиёси Ю. (2015) Узкие стыки. Структурное понимание разборки плотных соединений энтеротоксином Clostridium perfringens . Наука 347: 775–778

CAS
PubMed
Статья

Google Scholar

35.

Venza M, Visalli M, Beninati C, De Gaetano GV, Teti D, Venza I (2015) Клеточные механизмы окислительного стресса и действия при меланоме. Oxid Med Cell Longev 2015: 481782

PubMed
PubMed Central
Статья
CAS

Google Scholar

36.

Ognik K, Cholewinska E, Juskiewicz J, Zdunczyk Z, Tutaj K, Szlazak R (2019) Влияние наночастиц меди и соли меди (II) на окислительно-восстановительные реакции и эпигенетические изменения в модели крыс.J Anim Physiol Anim Nutr (Berl) 103: 675–686

CAS.
Статья

Google Scholar

37.

Янг С.Н., Шалчи М. (2005) Влияние метионина и S-аденозилметионина на уровни S -аденозилметионина в головном мозге крысы. J Psychiatry Neurosci 30: 44–48

PubMed
PubMed Central

Google Scholar

38.

Lisanti S, Omar WA, Tomaszewski B, De Prins S, Jacobs G, Koppen G, Mathers JC, Langie SA (2013) Сравнение методов количественной оценки глобального метилирования ДНК в клетках и тканях человека.PLoS One 8: e79044

PubMed
PubMed Central
Статья
CAS

Google Scholar

39.

Langie SA, Kowalczyk P, Tomaszewski B, Vasilaki A, Maas LM, Moonen EJ, Palagani A, Godschalk RW, Tudek B, van Schooten FJ, Berghe WV, Zabielski R, Mathers JC (2014) эпигенетическая регуляция гена APE1 в гиппокампе поросят: влияние раннего воздействия. Восстановление ДНК (Amst) 18: 52–62

CAS
Статья

Google Scholar

40.

Abudabos AM, Alyemni AH, Dafalla YM, Khan RU (2018) Влияние фитогеников на признаки роста, биохимические показатели крови и гистологию кишечника у цыплят-бройлеров, подвергшихся воздействию Clostridium perfringens . J Appl Anim Res 46: 691–695

CAS
Статья

Google Scholar

41.

Амад А., Вендлер К., Зентек Дж. (2013) Влияние фитогенной кормовой добавки на показатели роста, выбранные критерии крови и морфологию тощей кишки у цыплят-бройлеров.Emir J Food Agric 25: 549–554

Статья

Google Scholar

42.

Jennings JL, Sait LC, Perrett CA, Foster C, Williams LK, Humphrey TJ, Cogan TA (2011) Campylobacter jejuni ассоциирован с вибрионным гепатитом у кур, но недостаточен для его возникновения. Vet Microbiol 149: 193–199

PubMed
Статья
PubMed Central

Google Scholar

43.

Sigolo S, Deldar E, Seidavi A, Bouyeh M, Gallo A, Prandini A (2019) Влияние излишков метионина и лизина в рационе на показатели роста, параметры сыворотки крови, иммунные реакции и характеристики туши бройлеров. J Appl Anim Res 47: 146–153

CAS
Статья

Google Scholar

44.

Wu AZ, Dai RM, Shen XR, Sun YK (1981) [3H-метил] -метионин как возможный донор метила для образования 5′-конца синтезированной in vitro мРНК вируса цитоплазматического полиэдроза тутового шелкопряда Бомбикс Мори .Sci Sin 24: 1737–1742

CAS
PubMed
PubMed Central

Google Scholar

45.

Огник К., Краузе М. (2016) Возможности использования ферментативных анализов для оценки здоровья индеек. World’s Poult Sci J 72: 535–550

Статья

Google Scholar

46.

Tian X, Shao Y, Wang Z, Guo Y (2016) Влияние добавления β-глюканов к диетическим дрожжам на показатели роста, морфологию кишечника, кишечник Clostridium perfringens Популяция и иммунный ответ цыплят-бройлеров, зараженных некротической энтерит.Anim Feed Sci Technol 215: 144–155

CAS
Статья

Google Scholar

47.

Лю Н., Ван Дж. К., Цзя С. К., Чен Ю. К., Ван Дж. П. (2018) Влияние клеточной стенки дрожжей на показатели роста и здоровье кишечника бройлеров, зараженных афлатоксином B1 и некротическим энтеритом. Poult Sci 97: 477–484

CAS
PubMed
PubMed Central
Статья

Google Scholar

48.

Rochell SJ, Parsons CM, Dilger RN (2016) Влияние тяжести инфекции Eimeria acervulina на показатели роста, очевидную перевариваемость аминокислот подвздошной кишки и плазменные концентрации аминокислот, каротиноидов и альфа-гликопротеина бройлеры.Poult Sci 95: 1573–1581

CAS
PubMed
Статья
PubMed Central

Google Scholar

49.

Murakami AE, Fernandes JIM, Hernandes L, Santos TC (2012) Влияние добавления аргинина в стартовый рацион на продуктивность бройлеров и на морфометрию тонкой кишки. Бюстгальтеры Pesq Vet 32: 259–266

Артикул

Google Scholar

50.

Rochell SJ, Helmbrecht A, Parsons CM, Dilger RN (2017) Интерактивное влияние диетического аргинина и инфекции Eimeria acervulina на показатели роста и метаболизм бройлеров.Poult Sci 96: 659–666

CAS
PubMed
Статья
PubMed Central

Google Scholar

51.

Fernandes JIM, Murakami AE (2010) Метаболизм аргинина у урикотелических видов. Acta Sci 32: 357–366

CAS

Google Scholar

52.

Li P, Yin YL, Li D, Kim SW, Wu G (2007) Аминокислоты и иммунная функция. Br J Nutr 98: 237–252

CAS
PubMed
Статья
PubMed Central

Google Scholar

53.

Gao T, Zhao MM, Zhang L, Li JL, Yu LL, Lv PA, Gao F, Zhou GH (2017) Эффекты in ovo кормления l-аргинина на развитие лимфоидных органов и функцию иммунного барьера тонкой кишки в послевышечных бройлерах. Anim Feed Sci Technol 225: 8–19

CAS
Статья

Google Scholar

54.

Wu G, Bazer FW, Davis TA, Kim SW, Li P, Marc Rhoads J, Carey Satterfield M, Smith SB, Spencer TE, Yin Y (2009) Метаболизм аргинина и питание в росте, здоровье и болезни .Аминокислоты 37: 153–168

CAS
Статья

Google Scholar

55.

Fouad AM, El-Senousey HK, Yang XJ, Yao JH (2012) Роль диетического L-аргинина в производстве птицы. Int J Poult Sci 11: 718–729

CAS
Статья

Google Scholar

56.

Adedokun SA, Helmbrecht A, Applegate TJ (2016) Исследование влияния провокации кокцидиальной вакциной на очевидную и стандартизованную усвояемость аминокислот подвздошной кишки у бройлеров, выращивающих и откорма, и ее оценка у 21-дневных бройлеров.Poult Sci 95: 1825–1835

CAS
PubMed
Статья
PubMed Central

Google Scholar

57.

Джаханян Р., Халифе-Голи М. (2018) Предельный дефицит аргинина и метионина в рационе может подавлять показатели роста и иммунологические реакции у цыплят-бройлеров. J Anim Physiol Anim Nutr (Berl) 102: e11 – e20

CAS
Статья

Google Scholar

Продукты с высоким содержанием аргинина: источники, преимущества и риски

Аргинин или L-аргинин — это аминокислота, которая содержится в таких продуктах, как молочные продукты, рыба, птица и другое мясо.Это строительный блок белка.

Некоторые исследования показывают, что аргинин может принести пользу здоровью, например, облегчая боль в груди, улучшая эректильную дисфункцию и снижая высокое кровяное давление.

Человеческий организм вырабатывает аргинин, и детям он необходим для роста и развития. Дефицит аргинина случается редко — большинство взрослых получают дополнительный аргинин с пищей.

Читайте дальше, чтобы узнать больше о продуктах, богатых аргинином, преимуществах аминокислот и возможных рисках.

Различные виды мяса, молочных продуктов, семян и орехов содержат аргинин. Добавление некоторых или всех этих продуктов в рацион может помочь человеку увеличить потребление аргинина.

Продукты, богатые аргинином, включают:

1. Орехи и семена

Орехи и семена являются важными источниками аргинина.

Семена тыквы содержат одну из самых высоких концентраций аминокислоты, при этом чашка сушеных семян тыквы или тыквенных семечек содержит 6,905 граммов (г) аргинина.

Хотя большинство людей в Америке, как правило, выплевывают семян арбуза , они также являются хорошим источником аргинина, обеспечивая 5,289 г на чашку.

Семена кунжута также являются хорошим источником аргинина, обеспечивая 4,875 г на чашку.

Многие виды орехов содержат аргинин:

Приготовление орехов незначительно влияет на количество аргинина, которое они предлагают, но сорта без добавления масла или соли, как правило, более полезны для здоровья.

2. Мясные продукты

Мясо является полноценным источником белка, поскольку оно включает в себя все необходимые организму аминокислоты, включая аргинин.

Одним из лучших источников аргинина является белое мясо, особенно грудка индейки.

Следующие мясные продукты содержат большое количество аргинина:

Грудка индейки содержит 16,207 г.
Цыпленок содержит 2,790 г аргинина на чашку. Это мясо с низким содержанием жира и богатым белком.
Одна свиная вырезка отбивная содержит 2,661 г аргинина.
Говядина содержит 4,131 г аргинина на фунт приготовленного мяса.Говядина богата белком, но содержит больше жира, чем многие другие источники белка.

3. Бобовые

Бобовые — это семейство бобовых, в которое входят бобы, горох и бобовые. Они являются отличным источником растительного белка.

Следующие бобовые содержат большое количество аргинина и других аминокислот:

Соевые бобы являются хорошей альтернативой мясу в качестве источника аргинина. Чашка соевых бобов содержит 5,865 г аминокислоты, что делает эти бобы хорошей альтернативой мясу.
Сырой арахис содержит 4,567 г аргинина на чашку. Арахис полон полезных ненасыщенных жиров и является отличным источником растительного белка.
Нут или бобы гарбанзо содержат 3,878 г на чашку. Нут — хороший источник полезных жиров и белка. Они часто добавляются в салаты и являются основным ингредиентом хумуса.

4. Морские водоросли

Морские водоросли — популярная здоровая пища с высоким содержанием аргинина.

Чашка сушеных водорослей содержит 4,645 г аминокислоты. Любой, кому нужно увеличить потребление аргинина, может подумать о добавлении водорослей в свой рацион.

Медицинское сообщество классифицирует аргинин как полузаменимую аминокислоту. Это означает, что организм вырабатывает его, а также поглощает из пищи.

Существует три типа аминокислот:

полузаменимых кислот, которые организм производит и поглощает из внешних источников
незаменимых кислот, которые организм не производит
заменимых кислот, которые организм производит и не нуждается в добавках путем всасывания

Детям необходимо усваивать определенное количество аргинина с пищей для поддержки их роста.Взрослые, как правило, нуждаются только в том, что производит их тело.

Однако некоторые взрослые особи не производят достаточное количество аргинина. Если они не получат достаточного количества пищи, у них может развиться дефицит.

Согласно исследованию, опубликованному в 2012 году, проблемы с кровеносными сосудами или иммунной системой могут привести к дефициту аргинина. Авторы пришли к выводу, что необходимы дальнейшие исследования для определения эффективности добавок.

Добавки аргинина могут укреплять здоровье разными способами.

Результаты исследования 2013 года показывают, что добавки аргинина могут улучшить кровоток у людей с неосложненным диабетом. Улучшение кровотока может уменьшить последствия некоторых сердечно-сосудистых заболеваний, включая ишемическую болезнь сердца и стенокардию.

Однако аргинин не подходит для лечения всех болезней сердца. Например, большинство врачей не рекомендуют принимать аргинин после недавнего сердечного приступа.

Аргинин может также помочь в лечении эректильной дисфункции, вызванной сердечными заболеваниями.Например, если проблема с кровеносными сосудами затрудняет поддержание эрекции, врач может порекомендовать добавки аргинина для улучшения кровотока.

Аргинин может также:

помочь почкам работать более эффективно
способствовать заживлению ран
повысить иммунную систему
сбалансировать гормоны

Некоторые данные свидетельствуют о том, что высокие уровни аргинина могут усугубить симптомы герпеса, что потенциально может привести к его развитию. к вспышкам или герпесу.Это потому, что вирусу герпеса для размножения необходим аргинин.

Кроме того, поглощение большего количества аргинина может косвенно вызвать герпес, нарушая баланс аргинина и другой аминокислоты, называемой лизином, в организме.

Лизин может лечить и предотвращать герпес, и он разделяет путь абсорбции с аргинином. Если присутствует больше аргинина, организм может не усвоить достаточное количество лизина.

Людям с циррозом печени или низким кровяным давлением следует избегать приема добавок аргинина.Эти добавки также не подходят для тех, кто недавно перенес сердечный приступ.

Большинство взрослых производят достаточное количество аргинина, но детям необходимо поглощать дополнительное количество аргинина из пищи, чтобы поддерживать свой рост и развитие.

Некоторые нарушения могут приводить к дефициту аргинина. В этом случае человеку может потребоваться включить в рацион продукты, богатые аргинином.

Аргинином богаты различные продукты, в том числе бобовые, орехи и мясо. Существует риск употребления слишком большого количества аргинина, человеку следует поговорить со своим врачом, прежде чем использовать добавки аргинина.

7 продуктов, богатых аргинином, которых следует избегать при герпесе

Диета и герпес

Как и при большинстве жалоб на здоровье, диета является важным фактором предотвращения вспышек герпеса. В целом плохая диета, в которой отсутствуют фрукты, овощи и сложные углеводы, вместо того, чтобы сосредоточиться на трансжирах, сахаре и мясе, ослабит вашу иммунную систему, сделав вас уязвимым для вспышки болезни.

Однако многие продукты, к которым люди обращаются, пытаясь улучшить свой рацион, на самом деле являются богатыми источниками аргинина — обычно полезной аминокислоты, но считается, что она вызывает у многих людей герпес.

Большинство людей считают, что они все еще могут есть следующие продукты в умеренных количествах, но если вы испытываете частые повторяющиеся вспышки, то диета — это то, на что вам обязательно стоит обратить внимание, и я бы рекомендовал исключить следующие продукты на пробной основе, чтобы увидеть если это поможет.

7 продуктов, богатых аргинином, которых следует избегать

1. Гайки

Это самые ужасные обидчики! Хотя орехи обычно являются отличным способом получить здоровый белок, клетчатку и минералы, они также являются высоким источником аргинина.

В частности, арахис, грецкие орехи и фундук являются худшими нарушителями, поэтому держитесь подальше от них. К сожалению, сюда входят арахисовое масло и другие ореховые масла!

2. Тыквенные семечки

Еще одна суперполезная, но, к сожалению, богатая аргинином пища — тыквенные семечки. Вы также можете избегать семян кунжута, поскольку они также богаты аргинином.

3. Шоколадный

Шоколад — это богатый источник аргинина, и хотя нам часто говорят, что темный шоколад лучше для нас, в данном случае это может быть неверно, поскольку темный шоколад, как правило, содержит больше аргинина.

4. Спирулина

Этот супер здоровый зеленый супер порошок, возможно, не так уж хорош для людей, которые часто болеют герпесом! Эти сине-зеленые водоросли обычно добавляют в смузи и протеиновые коктейли для дополнительного питания, но они также довольно богаты аргинином.

5. Кабачок

Сквош может быть вашим зимним овощем, но на самом деле это довольно богатый источник аргинина, поэтому его лучше избегать!

6. Овес

Овес также содержит относительно большое количество аргинина, поэтому его лучше избегать, особенно если вы чувствуете, что он приближается.Обидно, ведь из овса получается вкусный и питательный завтрак!

7. Пшеница

Еще одно жизненно важное зерно, но, к сожалению, пшеница также содержит высокий уровень аргинина. Этого бывает сложно избежать, так как он содержится в большинстве видов хлеба, макаронных изделий и выпечки — во всем, что действительно содержит муку! Выбирайте эти продукты без глютена, поскольку они не содержат пшеницы.

Не забывайте о добавках для наращивания мышц

Добавки для наращивания мышц обычно содержат смесь аминокислот, которые помогают мышцам расти.Одним из них обычно является аргинин, поэтому обязательно проверьте свои добавки на аргинин, прежде чем принимать их!

Роль лизина

Лизин — еще одна аминокислота, которая, как считается, помогает противодействовать аргинину. Поэтому худшие продукты для вас — это продукты с высоким содержанием аргинина и низким содержанием лизина. Те, которые перечислены выше, имеют низкое соотношение лизина к аргинину, поэтому они не идеальны для тех, кто страдает герпесом.

Иногда можно увидеть утверждения, что молочные продукты являются богатым источником аргинина, и их лучше избегать.Однако, хотя молочные продукты действительно содержат много аргинина, они также содержат много лизина — обычно более чем в два раза больше! Это уравновешивает содержание аргинина.

Когда дело доходит до добавок для наращивания мышечной массы, я бы порекомендовал поискать такую, которая не содержит аргинина, вместо того, чтобы просто противодействовать добавке с дополнительным лизином. Это связано с тем, что аргинин, содержащийся в добавке для наращивания мышц, скорее всего, будет высококонцентрированным, и его будет трудно компенсировать.

Важность баланса

Если у вас возникли проблемы с отказом от этих продуктов, богатых аргинином, которые, как мы понимаем, являются основными составляющими здорового сбалансированного питания, то вы можете рассмотреть возможность ежедневного приема добавки лизина, чтобы сбалансировать ваш аргинин. потребление.Это может быть лучшей идеей, поскольку многие из вышеперечисленных продуктов являются богатыми источниками витаминов, минералов и сложных углеводов.

Хорошая стратегия — сбалансировать продукты с высоким содержанием аргинина и продукты с высоким содержанием лизина. Например, если вы едите пищу, содержащую цельнозерновые макароны, попробуйте сбалансировать это рыбой, бобами или авокадо.

Если вы собираетесь исключить что-либо из приведенного выше списка, я бы порекомендовал орехи и шоколад, так как они кажутся худшими нарушителями!

50 лучших веганских продуктов с высоким содержанием лизина и низким содержанием аргинина

Существует множество исследований, показывающих, что диета с высоким содержанием лизина и низким содержанием аргинина эффективна для предотвращения появления таких симптомов герпеса, как герпес.

Молочные продукты отлично подходят для этого, но, очевидно, не подходят для веганской диеты.

Важны две вещи.

Во-первых, количество лизина. Вы должны стремиться к потреблению не менее 1,5-3 граммов лизина в день.

Во-вторых, вам нужно достаточно низкое количество аргинина.

Другими словами, вам нужно высокое соотношение лизина к аргинину, что мы и рассмотрим здесь.

Веганские продукты с самым высоким соотношением лизина к аргинину

Я собрал подробные данные о питании всех веганских продуктов, которые смог найти.

Затем я вычислил отношение лизина к аргинину (чем выше, тем лучше), и отсортировал данные по соотношению между ними. Большинство этих продуктов входит в мой список лучших веганских источников лизина.

Вот таблица лучших веганских продуктов с высоким содержанием лизина и низким содержанием аргинина:

Продукты питания	Лизин (г)	Аргинин (г)	Соотношение
Цветная капуста	0,232	0,092	2,52
Абрикос	0.16	0,074	2,16
Манго	0,222	0,104	2,13
Яблоко	0,027	0,013	2,08
Слива	0,011	0,006	1,83
Нектарин	0,025	0,014	1,79
Вишня	0,044	0,025	1.76
Груша	0,03	0,018	1,67
персик	0,045	0,027	1,67
Авокадо	0,175	0,118	1,48
Болгарский перец зеленый	0,064	0,044	1,45
Побеги бамбука	0,114	0,082	1,39
Ананас	0.022	0,016	1,38
Свекла	0,06	0,044	1,36
Кабачки	0,216	0,165	1,31
Сельдерей	0,017	0,013	1,31
Кабачок	0,21	0,162	1,30
Помидор	0,049	0,038	1.29
дыня	0,09	0,07	1,29
Фасоль	0,946	0,755	1,25
Зеленая фасоль	0,048	0,04	1,20
Сладкий картофель	0,086	0,072	1,19
Зерна адзуки	1,304	1,118	1,17
Рапини	0.188	0,163	1,15
Спаржа	0,068	0,059	1,15
Гуава	0,04	0,036	1,11
Салат (красный лист)	0,07	0,063	1,11
Фасоль	1,053	0,95	1,11
Черная фасоль	1,046	0.944	1,11
Морковь	0,073	0,066	1,11
Шпинат	0,592	0,551	1,07
Кале	0,073	0,068	1,07
корень лотоса	0,108	0,101	1,07
Картофель белый	0,321	0,303	1,06
Бок Чой	0.062	0,059	1,05
Кукуруза	0,196	0,187	1,05
Зелень репы	0,054	0,052	1,04
дыня	0,031	0,03	1,03
Банан	0,068	0,067	1,01
Лук-порей	0,069	0,069	1.00
Красный перец	0,059	0,059	1,00
Имбирь	0,001	0,001	1,00
Бобы мунг	0,99	0,994	1,00
Лимская фасоль	0,765	0,775	0,99
Окра	0,077	0,08	0,96
Воровой горох	0.345	0,366	0,94
Клубника	0,07	0,076	0,92
Кресс-салат	0,034	0,037	0,92
Чечевица	1,247	1,38	0,90

Довольно много продуктов имеют приличное соотношение между двумя аминокислотами.

В целом, вы хотите сосредоточиться на:

Фрукты. Несмотря на то, что в них не так много белка, в них относительно много лизина.Абрикосы, манго, яблоки, сливы, персики и т. Д. Хороши. Они также являются одним из основных источников веганского витамина С.
Овощи — Цветная капуста, авокадо и сладкий перец находятся в верхней части списка.
Бобовые — у нескольких видов бобов и чечевицы соотношение составляет 0,9 или выше, что вполне прилично. Что еще более важно, они содержат большое количество сырого лизина, что поможет вам достичь ваших ежедневных целей.

Веганские продукты с самым низким соотношением лизина к аргинину

Я думаю, что также было бы полезно знать, каких продуктов следует избегать, если вы пытаетесь получить наилучшее возможное соотношение.

Давайте посмотрим на худшее 20:

Продукты питания	Лизин (г)	Аргинин (г)	Соотношение
Орех макадамия	0,012	0,939	0,01
Орех	0,248	1,333	0,19
Фундук	0,283	1.492	0,19
Виноград	0.013	0,064	0,20
Семена кунжута	0,41	1,894	0,22
Грейпфрут	0,052	0,234	0,22
Кедровые орехи	0,365	1,629	0,22
Бразильский орех	0,326	1,423	0,23
Миндаль	0,307	1.331	0,23
Пеканы	0,142	0,583	0,24
Кокосовое мясо	0,146	0,542	0,27
Семена конопли	0,383	1,365	0,28
Арахис	0,676	2,252	0,30
Маниока	0,09	0,279	0.32
Лук	0,029	0,078	0,37
Чеснок	0,008	0,019	0,42
Рис	0,153	0,354	0,43
Льняное семя	0,178	0,397	0,45
Семена чиа	0,291	0,643	0,45

Короче, у орехов и семян ужасное соотношение.Орехи имеют довольно низкий уровень лизина в аминокислотном составе.

Единственные не орехи, которые вам нужно ограничить, — это лук, чеснок и рис.

Надеюсь, это поможет вам найти подходящую для вас веганскую диету с высоким содержанием лизина и относительно низким содержанием аргинина.

8 лучших веганских продуктов с высоким содержанием лизина и низким содержанием аргинина

Цветная капуста — соотношение 2,52
Абрикос — пропорция 2,16
Манго — соотношение 2,13
Apple — коэффициент 2,08
Слива — 1.83 соотношение
Нектарин — коэффициент 1,79
Вишня — коэффициент 1,76
Груша — коэффициент 1,67

Аргинин и лизин Причина герпеса

Что нужно знать о лизине и аргинине для предотвращения вспышек герпеса.

До того, как вам поставили диагноз герпес, вы, вероятно, никогда не слышали об аргинине и лизине. По крайней мере, никогда не делал. Я почти уверен, что в какой-то момент в старшей школе об этом рассказывалось на уроках биологии, но, поскольку я не помешан на науке, этот материал сразу вылетел из моего банка памяти.Так что же это за возня вокруг аргинина и лизина и как это влияет на людей, живущих с герпесом?

Вот подробности.

Вернемся к уроку естественных наук. Помните, что делают аминокислоты или незаменимые белки? Пришлось вытащить этот способ из файла памяти. Аминокислоты являются строительными блоками наших мышц, и на самом деле каждая мышца формирует наше тело, поэтому они очень важны. Возможно, когда вы изучали биологию, ваш учитель использовал наглядный пример лего. Помните, когда вы закончили свой домик из лего и все это было собрано, хорошо представьте, что каждый из них — это аминокислота.Каждое лего подходит и строится поверх другого, чтобы получился большой лего-домик. То же самое и с аминокислотами, которые работают вместе и укрепляют ваши мышцы. Аминокислоты выполняют и другие полезные функции, которые необходимы для синтеза белков, ферментов, гормонов, нейротрансмиттеров, метаболических путей, психической стабилизации и почти всех функций, которые происходят в человеческом теле. Так что они очень важны.

Незаменимые аминокислоты … подождите … незаменимые. Они необходимы, потому что наш организм не может производить их самостоятельно, поэтому для правильного функционирования мы должны потреблять их с пищей.Существует целый длинный список незаменимых аминокислот, но для нашей цели нас интересуют аргинин и лизин. И то, и другое нам необходимо в нашем рационе, чтобы вести здоровый образ жизни и правильно функционировать нашему телу. Если ты собираешься … какое это имеет отношение к герпесу, просто подожди еще немного 🙂

Так что эти двое делают в теле?

Что ж, аргинин улучшает здоровье сердечно-сосудистой системы, увеличивает кровоток и помогает улучшить спортивные способности. Вы обнаружите, что в напитках и добавках для спортивных тренировок много аргинина.Лизин полезен с гормонами роста, а также для спортсменов и людей, которые ведут активный образ жизни, потому что он помогает мышцам восстанавливаться и восстанавливаться. Он также используется для переваривания жиров, снижения уровня холестерина, образования коллагена и поглощения кальция. И аргинин, и лизин важны, и они нам нужны в нашей системе.

Вот где лизин и аргинин вступают в игру с герпесом. Вирусу герпеса для размножения необходим аргинин. Без аргинина он не может размножаться. По сути, он является топливом для огня и питает вирус, что делает его множественным, и, таким образом, возникает вспышка.Если у вас возникла вспышка, и вы продолжаете кормить ее жидкостью для зажигалок от герпеса, то угадайте, что произойдет. Как вы уже догадались, он дольше сохраняет вспышку активности и даже может вызвать больше поражений. Так что не лучшая комбинация. Напротив, лизин душит вирус герпеса. Вирус не может реплицироваться, когда присутствует лизин. Таким образом, если использовать аналогию с жидкостью для зажигалок, это похоже на огнетушитель вируса.

Лизин и аргинин играют довольно большую роль в предотвращении вспышек герпеса. Теперь, если вы думаете: «Отлично, я просто исключу весь аргинин из своего рациона и буду есть только лизин, чтобы никогда не получить новую вспышку», это то, что я тоже подумал.Однако это не сработает, и, как я объяснял ранее, оба они необходимы, и для того, чтобы жить жизнью, нам нужны и аргинин, и лизин в нашем рационе. Но вот что вы можете сделать, чтобы помочь в борьбе с огнем герпеса. Вы можете сократить потребление продуктов с высоким содержанием аргинина, увеличить количество продуктов с лизином, а совет — ежедневно принимать добавки с лизином.

Добавление немного дополнительного лизина в свой рацион может помочь сохранить вирус герпеса в спящем состоянии, или, если у вас возникнет вспышка болезни, лизин поможет ускорить процесс заживления и сдержать его.Я использую чистые инкапсуляции I-лизина, нажмите здесь, чтобы купить. Я принимаю 1000 мг в день и 3000 мг, если у меня вспышка. Иногда, когда я чувствую, что моя иммунная система ослаблена или я злоупотребляю продуктами с высоким содержанием аргинина, я увеличиваю дозу в течение дня. Дайте им попробовать. Кроме того, помните, если у вас есть какие-либо вопросы, проконсультируйтесь с врачом перед приемом пищевых добавок.

Аргинин и лизин: АРГИНИН И ЛИЗИН – ДВЕ САМЫЕ ЗНАЧИМЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ В СОСТАВЕ ЯЧМЕННЫХ И ПШЕНИЧНЫХ ПРОРОСТКОВ. Статьи компании «Живи 100 лет»

АРГИНИН И ЛИЗИН – ДВЕ САМЫЕ ЗНАЧИМЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ В СОСТАВЕ ЯЧМЕННЫХ И ПШЕНИЧНЫХ ПРОРОСТКОВ. Статьи компании «Живи 100 лет»

Как правильно принимать «аргинин орнитин лизин»

Зачем человеку нужны эти аминокислоты?

Функции препарата

Как употреблять добавку?

Заключение

Аргинин — как принимать?

АРГИНИН: иммуностимулятор

Рекомендации по использованию добавок

Аргинин, лизин и орнитин, Tri-Amino, Now Foods,120 капсул, 19144

Применение

Состав

Предупреждения

Лизин: что это? Для чего? Как принимать? Польза и вред

Что такое лизин?

Для чего нужен лизин?

В каких продуктах содержится лизин?

Как правильно принимать?

Полезные свойства лизина

Вред

Заключение

Другие пищевые добавки | kaup24.ee

Метаболический предшественник карнитина триметил-L‑лизин и метилированные продукты аргинина у пациентов с заболеваниями сердечно-сосудистой системы | Жлоба

биомаркеров аргинина и избытка лизина | Журнал питания

Аннотация

Метаболизм аргинина и NO

Метаболизм аргинина-NO в здоровье.

Внутриклеточный транспорт аргинина.

Факторы, влияющие на метаболизм аргинин-NO.

Метаболизм аргинина-NO при заболевании: сепсис.

Добавка аргинина

Возможные ситуации, в которых может помочь добавка аргинина.

Добавки аргинина при сепсисе.

Биомаркеры избытка аргинина и лизина

Возможные маркеры избытка аргинина: связаны с метаболизмом.

Возможные маркеры избытка аргинина: токсичность.

Возможные маркеры избытка лизина: ингибирование транспорта аргинина.

Возможные маркеры избытка лизина: ингибирование биосинтеза NO.

Цитированная литература

Сокращения

биомаркеров аргинина и избытка лизина | Журнал питания

Аннотация

Метаболизм аргинина и NO

Метаболизм аргинина-NO в здоровье.

Внутриклеточный транспорт аргинина.

Факторы, влияющие на метаболизм аргинин-NO.

Метаболизм аргинина-NO при заболевании: сепсис.

Добавка аргинина

Возможные ситуации, в которых может помочь добавка аргинина.

Добавки аргинина при сепсисе.

Биомаркеры избытка аргинина и лизина

Возможные маркеры избытка аргинина: связаны с метаболизмом.

Возможные маркеры избытка аргинина: токсичность.

Возможные маркеры избытка лизина: ингибирование транспорта аргинина.

Возможные маркеры избытка лизина: ингибирование биосинтеза NO.

Цитированная литература

Сокращения

Продукты с высоким содержанием аргинина: источники, преимущества и риски

1. Орехи и семена

2. Мясные продукты

3. Бобовые

4. Морские водоросли

7 продуктов, богатых аргинином, которых следует избегать при герпесе

Диета и герпес

7 продуктов, богатых аргинином, которых следует избегать

1. Гайки

2. Тыквенные семечки

3. Шоколадный

4. Спирулина

5. Кабачок

6. Овес

7. Пшеница

Не забывайте о добавках для наращивания мышц

Роль лизина

Важность баланса

50 лучших веганских продуктов с высоким содержанием лизина и низким содержанием аргинина

Веганские продукты с самым высоким соотношением лизина к аргинину

Веганские продукты с самым низким соотношением лизина к аргинину

8 лучших веганских продуктов с высоким содержанием лизина и низким содержанием аргинина